 |
|
Белоктар химиясына сипаттама курс
асқа фибрилярлы белоктың табылғандары в-құрылым деген атқа ие болады. Бұл жағдайда екі немесе оданда көп сызықты полипептидті тізбектер парплельді орналасады және сутекті байланыспен мықты байланысып, қатпарлы қабат типіндегі құрылымды түзеді.
Белоктардың үшінші реттік құрылымы.
Белоктың үшінші реттік құрылымы деп полипептидті тізбектің белгілі бір көлемде кеңістікте орналасуы. Қанша дегенмен де бірінші реттік құрылымы, не шиыршық түрі немесе полипептидті тізбектің сызықты шиыршықты бөлімдері сәйкестенуі полипептидті тізбектің формасы, көлемі туралы ұғым бермейді, зерттеушілердің алдында әрқашын белоктың кеңістіктегі үш өлшемін немесе конфигурациясын анықтау тұрады. Бұл мәсәлелерді шешуде негізгі рольді өзінің жоғарғы қабілеттігімен ренген құрылымды анализ әдісі атқарады. Бұл әдіс белок химиясының басты екі мәселесін шешеді: полипептидтегі аминқышқыл қалдықтарының ретімен орналасуы және белокты молекулалар конфигурациясының заңдылықтарын. Органикалық заттар молекуласындағы атомдар арасындағы қашықтық 0,2-0,2 нм болады, ал қазіргі аппараттардың максималды қабілеттігі 0,2 нм тең. Бірақ толығымен атомдардың бөлікті сәйкестенуі мен айырмашылығы болғанмен, бұл әр атомның орналасу ретін белгілемейді, әсіресе ауыр метал атомдарын белок молекулаларына енгізгенде анықталмайды. Соңғысы өзінің жоғарғы электронды тығыздығына байланысты рентгенограмманың математикалық өңдеуінде есеп нүктесінің сапасы ретінде қолданады.
Рентген құрылымды анализбен бірінші рет Дж.Кендрью кашолоттың миоглобиннің үшінші реттік құрылымын анықтаған. Бұл молекулярлы массасы 16700 болатын салыстырмалы белок, бір полипептидті тізбекпен белгіленген 153 аминқышқыл қалдығынан тұрады. Бұлшық еттерде оттегіні тасымалдау миоглобулиннің негізгі қызыметі келтірілген модельдерден көрініп отырғандай миоглобулиннің полипептидті тізбегі иректі түтіктүрінде берілген, ол қызыл түспен белгіленген гем айналасында қабатты орналасқан. Соңғы 4 онжылдықта рентген құрылым әдісінің жоғарылауына байланысты 250 белоктың үшінші реттік құрылымы, академик А.Е. Брауынштейннің лабараторииясында анықталды. Рентген құрылымды анализ кеңістіктегі полипептидті тізбек жолымен конфигурациясын анықтайтын болғандықтан, әр белок үшін оның сызықты және шиыршықты бөліктерінің орналасу орнын кескіндейтін көлемді модел құрылатын болады. Шар тәрізді белоктарды оқу барысында, күшті дәрежедегі белоктардың кеңістік құрылымы бірқатар факторларға тәуелді, көбіне иондық күшке, ертіндінің рН-на, температураға және т.б. Рентген сәулелерін дифракциялаудың жаңа әдістері 60 шақты ферменттердің кристалды құрылымын анықтауға мүмкіндік береді. Соңғы кезде белоктардың үш мөлшерлі құрылымын анықтау үшін төменгі температуралы есептеу техникасының әдісі және берілген аминқышқылдарының реті кезегіне негізделген құрылыымының көлемін анықтауға математикалық әдістер де қолданылады.
Қазіргі көзқарастар бойынша, белоктың үшінші реттік құрылымы, оның рибосомадағы синтезі аяқталып болған соң, автоматты түрде қалыптасады да толығымен бірінші реттік құрылыммен анықталады. Үш мөлшерлі құрылымның шығуына негізгі әсер етуші күш болып, аминқышқыл радикалдарының су молекуласымен әсері есептеледі.
Белоктардың төртінші реттік құрылымы.
Төртінші реттік құрылым деп жеке полипептид тізбектерінің кеңістікте жинақталуын, яғни бірдей бірінші, екінші және үшінші реттік құрылымы бар және құрылымдық функционалдық қатынастары бірдей макромолекулярлық құрылымның түзілуін айтамыз. Көптеген функционалды белоктар басты валентті байланыспен байланыспай ковалентті байланыспен байланысқан бірнеше полипептид тізбегінен тұрады. Әрбір жеке алынған полипептид тізбегі яғни протомер биологиялық активті болып келеді. Белок бұл қабілеттікті, өзінің құрамына кіретін протомерлердің кеңістіктік бірігулері кезінде иеленеді. Түзілген молекуланы олигомер деп атаймыз. Олигомерлі белоктар көбіне протомерлердің жұп санынан құралады сонымен қатар молекулярлық массасы бірнеше мыңнан 100 000 дальтон арасында болады.
Көбіне гемоглобин молекуласы бірдей екі а-,в полипептидті тізбектен тұрады. Қалыпты жағдайда гемоглобин молекуласы а және в- тізбегін кері диссоциациялайды. Бұл диссоциация сутекті байланыстың үзілуімен жүреді. Тұз немесе мочевинаны алып тастағанда гемоглобин молекуласының автоматты түрде ассоциациясы жүреді. Олигомерлі молекуланың классикалық мысалына табақ мозайкасының вирусы жатады, яғни оның молекулалық массасы 40 000 000 Да жететін, алып молекула түрінде болады. Ол РНК-ның бір молекуласынан және 2130 белоктың суббірліктен тұрады, Олардың массасы 17 500 Да жетеді. Вирус ұзындығы 300 нм, ал ені 17 нм шамасында. Вирус РНК-сы шиыршық тәрәзді пішінде болады. РНК айналасында белокты бөлшектер еніп тұрады, олар молекула үстілік шиыршықты құрылым түзеді, онда 130 орамға дейін болады.
Вирустың таңданарлық ерекшелігі сол, РНК-ның сәйкес ыдырауы және белокты суббірліктерді ыдырату және сәйкес орын аустыру, төртінші реттік құрылымның толық регенерациясына, сонымен қатар барлық физикалық параметрлер мен биологиялық қызметтің қалпына келуін қамтамасыз етеді.
Вирустағы өзін қайта құрастырудың процесі РНК молекуласының бірінші реттік құрылымындағы сақталған информациямен және белокты суббірлікпен қамтамасыз етіледі. Осындаай жағдайлармен аминқышқылдарының кезекті реті өзінде белоктың құрылымды ұйымының барлық деңгейде қолданатын информацияны сақтайды. Көптеген ферменттердің төртінші реттік құрылымы бар, мысалы: фосфорилаза, ол екі жеке суббірліктен тұрады, олардың әрқайсысында екіден полипептид тізбегі бар. Фосфорилазаның барлық молекуласы тетраметр түрінде берілген. Жеке суббірліктердің каталистік активтілігі болмайды. Реттеуші ферменттердің төртінші ретті олигомерлі құрылысы бар. Олар клеткадағы химиялық рекция жылдамдығына қажетті қызметтерге бөлінген.
Өте жақсы зерттелген мультимерлі ферментке лактатдегид-рогеназаны жатқызамыз, ол 2 полипептид тізбегінен тұрады: Н-жүректі тип және М-бұлшықетті тип және 4 суббірліктен тұрады. Бұл фермент суббірліктердің әртүрлі қатынасына байланысты бес түрлі пішінде бола алады. Мұндай ферменттер изоферменттер деген атқа ие болады немесе жаңа бөлінудің көптүрлілігіне сәйкес. Осы уақытқа дейін суббірлікті құрылым бірнеше жүз белоктарда табылды. Бірақ, аздаған белоктарда, соның ішінде гемоглобин молекуласында рентген құрылымды анализ әдісімен төртінші реттік құрылым анықталады. Төртінші ретті құрылымды тұрақтандыратын негізгі күш, ковалентті байланыс болып табылады. Осындай жағдаймен белоктардың құрылымдық ұйымыныңң 4 деңгейі бар деген ойды тұжырымдауға болады. Сонымен қатар, әрбір жеке белок өзіне тән жеке құрылыммен, соны қамтамасыз ететін қызыметімен сипатталады. Осыған байланысты әртүрлі белоктардың құрылымын анықтау, тірі жүйе табиғатын танудың және өмір мәнін түсінудің кілті болып табылады. Ғылыми ізденудің осы жолында адамның тұқым қуалайтын ауруларының көптеген мәселесі шешіледі, яғни бұның негізінде белоктардың биосинтезі және құрылым деффектілері жатыр.
2.5 Белоктардың жіктелуі және биологиялық қызметі.
1. Жай белоктар
2. Күрделі белоктар
Жай белоктар
Белоктардың физикалық-химиялық қасиеттеріне, атқаратын қызметтеріне және құрамына қарай жіктейді.
Белоктар- электрохимиялық қасиеттеріне сәйкес қышқылдық, негіздік және бейтарап белоктарға бөлінеді.
Белоктар-кеңістікте орналасуына сәйкес глобулярлы және фибрилярлы деп бөлеміз. Ал биологиялық қасиеті мен қызыметіне сәйкес белок молекулаларын мынадай топтарға бөледі.
1. Белок- ферменттер(белоктардың ең үлкен тобы)
2. Белок-гормондар(инсулин, гипофиз гормондары, окситозин)
3. Имундық белоктар(антиденешіктер қанның альфа глобулині)
4. Транспорттық белоктар(қанның гемоглобині, қан сары суының белорктары)
5. Жирылғыштық функция(бұлшықеттің актомиозині)
6. Құрылымдық белоктар(клетка мембранасының белоктары т.б)
7. Қор қызметін атқаратын белоктар(сүттің казейні, жұмыртқа белогы)
Химиялық құрылысының ерекшеліктеріне сәйкес белоктарды жай белоктар (протеиндер) және күрделі белоктар (протеидтер) деп екі топқа бөледі.
1. Жай белоктар- тек аминқышқыл қалдықтарынан құралған полипептидті тізбектен тұрады. Жай белоктарды әр түрлі еріткішердегі ерімталдығына сәйкес жіктейді. Суда, сілтіде,қышқылда,спирттерде ериді.
1.Глютэлин және проламин-бұл белоктар өсімдік белоктарына жатады.
Глютэлиндер -0,2-2% NaOH ертіндісінде ерімтал болып келеді, ұн,қамыр құрамын анықтайды. Бұл проламиндер 60%-80% этил спиртінде ериді (бидай, сұлы, жүгері, арпа құрамында кездеседі.
2.Альбуминдер мен глобулиндер- бұл белоктар жануарлар мен адам организімінің мүшеелерінде, ұлпаларында көп тараған.
Альбуминдер-суда ериді, молекулалық салмақтары 15-70 мыңға жетеді, құрамында глициннің мөлшері-1%.
Глобулиндер- бейтарап тұздардың сұйытылған ертіндісіне еріммтал болады, таза суда ерімейді, глициннің мөлшері 3,5%.
Осы глициннің мөлшерінің әр түрлі болуына байланысты бір-бірімен бөліп алуға болады. Мысалы: (NH4)2 SO4 амоний сульфатының 50% қаныққан ертіндісінің әсерінен глобулиндер тұнбаға түседі, ал альбулиндер ертіндіде қалады, ал тұз ертіндісін 100% дейін қанықтырғанда ғана альбуминдер тұнбаға түседі.
3. Гистондар мен протаминдер – жануар мен өсімдіктер жасушаларының ядроларында кездеседі.
Гистондар- салыстырмалы молекулалық массалары 1200. 30 мың сұйытылған қышқылдарда (2MHCL) ериді, амияк және спиртте тұнбаға түсетін белоктар.
Протаминдеер- салыстырмалы молекулалық массалары 1200 мың болатын негіздік қасиеті басым белоктар сұйытылған қышқылдарда ериді, қайнату барысында тұнбаға түспейді.
4. Коллагендер мен кератиндер- белок тәрізді заттар немесе протеиноидтар жатады.
Протейнойдтар- суда нашар еритін белоктар. Олардың қатарына фиброин, жібек белогы, кератин,- шаш, мүйіз, тұяқ белогы, коллаген-сүйек, сіңір белоктары жатады.
2. Күрделі белоктар.
Аминқышқыл қалдықтарынан құралған полипептидті тізбекке қоса
| |  скачать работу |
Белоктар химиясына сипаттама курс |
|
|
|
Погода в Алматы |
на 10 дней |
другой город |
|
