Определение активности ферментов
полностью реагирует с
реактивом Сакагучи.
Воздействие Фолина на тирозин не специфично. Кроме тирозина в
пептидах с этим реактивом реагируют триптофан, цистеин. Образуемые
медью с тетрапептидами и полипептидами биуретовые комплексы облегчают
такое взаимодействие. Следовательно, выражение величины активности
протеолитических ферментов в тирозиновых эквивалентах и по Фолину, как
это иногда делают, неправильно.
Таким образом, мы рассмотрели особенности ферментов как
биологических катализаторов, показаны их отличия от небелковых
катализаторов, способы измерения активности предложенных ферментов -
пепсина и папаина. К сожалению, на данный момент имеется довольно
незначительное количество публикаций по исследованию папаина.
Литература
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник.- М.: Медицина,
1990.- с.115
2. Основы биохимии: Учебник для студ. биол. спец. ун-тов/под ред. А.А.
Анисимова.- М.: Выс.шк., 1986. - с.133-140
3. Фёршт Э. Структура и механизм действия ферментов.- М.: Мир., 1980.- с.
373-388
4. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии.- М., 1989
5. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты: пер.англ.- М.: Мир, 1982.- т.1.- с. 370-375
6. Асатиани В.С. Биохимическая фотометрия.- М.: Изд. АН СССР, 1957.- с.248-
253
| | скачать работу |
Определение активности ферментов |