Главная    Почта    Новости    Каталог    Одноклассники    Погода    Работа    Игры     Рефераты     Карты
  
по Казнету new!
по каталогу
в рефератах

Белки

ходит  довольно
значительное количество  ортофосфорной  кислоты.  Под  влиянием  желудочного
сока казеиноген молока превращается в казеин.
  Установлено, что наиболее важную роль в стимуляции  секреции  желудочного
сока высокой кислотности играет гастрин – полипептид, причисляемый к  группе
так  называемых  «пищеварительных   гормонов».   Гастрин   синтезируется   в
слизистой оболочке привратника  (отдела  желудка).  Образование  гастрина  и
поступление его в кровь резко усиливается  под  влиянием  пищи,  вводимой  в
желудок.   Гастрин   построен   из   семнадцати   аминокислотных   остатков,
расположенных в следующем порядке:  гли-гли-про-три-мет-глю-глю-глю-глю-глю-
ала-тир-гли-три-мет-асп-фен-NH2.
  Пептоны, образовавшиеся из белков под влиянием пепсина представляют собой
смеси  еще  достаточно  высокомолекулярных  сложных  соединений,  которые  в
желудке  не  всасываются  и  поэтому  поступают  при  очередном  опорожнении
желудка вместе с пищевой кашицей в двенадцатиперстную кишку.
  Здесь  они  подвергаются  действию  группы  протеолитических   ферментов,
гидролизующих как белки, так и пептоны.  Пищеварительный  сок  в  кишечнике,
действующий на  белки,  представляет  собой  смесь  секрета  панкреатической
железы  и  слизистой  кишечника.  В  кишечнике   белки   пищи   подвергаются
воздействию  трипсина,  химотрипсина  и  пептидаз.  Трипсин   содержится   в
поджелудочном соке в недеятельной форме в виде триписиногена.  Под  влиянием
другого  фермента  глюкопротеидной  природы  –  энтерокиназы  –  трипсиноген
превращается в трипсин. Процесс превращения трипсиногена в трипсин  сводится
к  отщепления  небольшого  пептида   (гексопептида)   с   ?-аминного   конца
полипептидной цепи. Выделение трипсина в недеятельной  форме  имеет  большое
биологическое значение. Поджелудочный сок  содержит  ряд  других  ферментов,
например  липазу  и  амилазу,  представляющих  собой,  как  и  все  ферменты
белковые вещества. Присутствие в одном  с  ними  растворе  протеолитического
фермента – трипсина – в активной форме могло бы привести к их  перевариванию
и разрушению еще в панкреатической железе.
  Трипсин гидролитически разрушает как белки, не изменившееся в желудке под
влиянием  пепсина,  так  и  высокомолекулярные  продукты   распада   белков,
полипептиды типа пептонов. Оптимум РН для  трипсина  равен  7,8.  Трипсин  и
пепсин действуют на различные пептидные  связи  в  молекуле  белка.  Трипсин
особенно  легко  расщепляет   связи,   в   образовании   которых   участвуют
карбоксильные группы аргинина или лизина.  Трипсин  производит  сравнительно
неглубокий гидролиз белка. Только около одной трети всех пептидных связей  в
белковой   молекуле    расщепляется    трипсином.    Основными    продуктами
триптического гидролиза белка являются полипептиды.  Следует  отметить,  что
под влиянием трипсина в  процессе  гидролиза  белка  могут  освобождаться  в
небольшом   количестве   и   свободные   аминокислоты.   Природы   продуктов
триптического гидролиза зависит от состава и  строения  исходного  субстрата
гидролиза (белка, пептона и т.п.).
  Другим  протолитическим  ферментом,  действующим  в  кишечнике  во  время
пищеварения, является химотрипсин. Он содержится в  поджелудочной  железе  в
неактивном  состоянии,  в  виде  двух  зимогенов  –  химотрипсиногена  А   и
химотрипсиногена В, которые под действием трипсина переходят в  кишечнике  в
активный химотрипсин.
  Химотрипсиноген  А  состоит  из  полипептидной   цепи,   содержащей   246
аминокислот.  В   зависимости   от   того,   происходит   ли   активирование
химотрипсиногена  в   результате   действия   трипсина   или   химотрипсина,
образуются различные смеси химотрипсинов.
  Кристаллический химотрипсин подобно трипсину гидролизует как белки, так и
пептоны  с  образованием   относительно   низкомолекулярных   пептидов.   Он
расщепляет по  преимуществу  те  пептидные  связи,  на  которые  трипсин  не
действует. Если на казеин воздействовать трипсином,  а  затем  по  окончании
триптического   гидролиза   добавит   химотрипсин,   то    гидролиз    белка
продолжается.  Равным   образом   казеин,   предварительно   гидролизованный
химотрипсином,  гидролизуется  дальше  добавленным  трипсином.  В  некоторых
случаях химотрипсин производит  даже  более  глубокий  гидролиз  белка,  чем
трипсин, и при этом расщепляется почти половина пептидных связей в  белковой
молекуле.
  Следует особо  подчеркнуть,  что  трипсин  и  химотрипсин  гидролизуют  в
кишечнике  также  и  такие  белки,  которые   почему-либо   не   подверглись
предварительному расщеплению пепсином в желудке.
  Полипептиды, образовавшиеся в результате действия  на  белки  пепсина,  а
затем  трипсина  и  химотрипсина,  подвергаются  дальнейшему  расщеплению  в
кишечнике, которое осуществляется  под  влиянием  пептидаз.  Как  трипсин  и
химотрипсин  пепсидазы  выделяются  железистыми  клетками  слизистой  тонкой
кишки в недеятельной или малоактивной форме.  Активация  их  происходит  под
действием трипсина. В поджелудочном соке имеются две карбоксипептидазы  –  А
и  В,   а   в   кишечном   соке   –   аминопептидаза   и   ряд   дипептидаз.
Карбосксипептидазы расщепляют полипептиды с того  конца  цепи,  где  имеется
свободная карбоксильная группа, причем карбоксипептидаза  А  –  при  наличии
концевых  ароматических   аминокислот,   а   карбоксипептидаза   В   –   при
расположении на концах цепи основных аминокислот. Карбоксипептидаза,  как  и
другие протеолитические ферменты  поджелудочного  сока,  выделяются  в  виде
неактивного зимогена.
  Аминопептидаза расщепляет полипептиды с того конца, где имеется свободная
аминогруппа.
  Дипептидаза расщепляет дипептиды на свободные аминокислоты. В  результате
ферментативного гидролиза полипептидов пептидазами  в  кишечнике  образуются
свободные аминокислоты.
  Отсюда следует важный вывод о том, что под влиянием совместного  действия
группы  протеолитических  ферментов  белки  пищи  распадаются  в  желудочно-
кишечном тракте до аминокислот.
  Следует иметь в  виду,  что  плохая  перевариваемость  различных  пищевых
белков   может  быть  обусловлена  также  присутствием  в  них   ингибиторов
протеаз. Так, например, соевые бобы содержат мощный  ингибитор  трипсина;  в
яичном  белке  обнаружен  мукопротеид  также  сильно   угнетающий   действие
трипсина.
  Помимо  перечисленных  выше  протеолитических  ферментов,  в   содержимом
кишечника обнаруживаются также ферменты  эластаза,  действующая  на  эластин
эластических  связок  и  коллагеназа,  гидролизующая  коллаген   костной   и
хрящевой ткани. Эти ферменты поступают в кишечник в  составе  поджелудочного
сока.
  Расщепление пептонов, так же  как  и  жиров  и  углеводов,  под  влиянием
соответствующих  гидролаз  особенно  энергично   проходит   на   поверхности
слизистой оболочки кишечника (пристеночное пищеварение).
  Увеличению скорости пищеварения непосредственно на поверхности  слизистой
кишечника в  немалой  степени  способствует  протекание  тесно  связанных  с
перевариванием пищи процессов всасывания.
  Здесь надо также напомнить, что кишечный сок в отличие от  желудочного  и
поджелудочного  секретов  содержит,  помимо  жидкой  части,  плотную  часть,
состоящую из отторгнутых клеток слизистой  оболочки  кишечника.  Эти  клетки
очень  богаты  ферментами.  Концентрация  ферментов  в  жидкой   части   сок
значительно  ниже.  Особенно  высоко  содержание  ферментов  в  только   что
отторгнутых от стенки кишечника клеточных элементах.
  Картина превращения пищевых белков в желудочно-кишечном тракте была бы не
полной, если бы мы прошли мимо тех  изменений  ,которые  претерпевают  белки
(аминокислоты) в  кишечнике  под  действием  разнообразных  микроорганизмов,
населяющих в огромном количестве этот участок пищеварительной трубки.  Часть
аминокислот в кишечнике до их всасывания используются микробами  в  качестве
источника питания.
  Расщепление микробами аминокислот приводит  к  превращению  их  в  амины,
жирные кислоты, спирты, фенолы, индол,  скатол,  сероводород  и  ряд  других
соединений. Этот процесс носит название гниения белков в  кишечнике.  Прежде
чем останавливаться на частностях, рассмотрим направление этих реакций.
  1.    При    декарбоксилировании    аминокислот    возможно     получение
     соответствующих, нередко ядовитых аминов.
  2. При дезаминировании аминокислот микробами, когда происходит отщепление
     аминогруппы в  виде  аммиака,  в  зависимости  от  условий,  возникают
     различные продукты, среди  них  насыщенные  и  не  насыщенные  кислоты
     кетокислоты и оксикислоты.
  Гниение белков в органах пищеварения с  образованием  ядовитых  продуктов
происходит в более или менее значительных размерах  лишь  в  нижних  отделах
кишечника. В полости рта и желудке условий для развития гнилостных  бактерий
обычно нет.
  Амины, получающиеся  при  декарбоксилировании  аминокислот,  представляют
собой фармакологически активные вещества, а некоторые из них  являются  даже
сильными  ядами.  Из  отдельных  протеиногенных  аминов,  то  есть   аминов,
образующихся из  аминокислот  под  влиянием  микробов  кишечника  необходимо
назвать путресцин, кадаверин, фенилэтиламин и индолэтиламин.
  Путресцин получается при декарбоксилировании аминокислоты орнитина:



  При всасывании путресцина из кишечника в кровь этот диамин  выделяется  с
мочой.
  Кадаверин    получается    совершенно     аналогичным     образом     при
декарбоксилировании диаминокислоты лизина (?,?-диаминокапроновой кислоты):



  Если кадаверин всасывается из кишечника в кровь, то часть его, так же как
и путресцина выводится из организма через почки в неизмененном  виде.  Часть
образующихся аминов может обезвреживаться в стенках  кишечника  и  в  других
тканях под действием фермента аминксидазы.
  Кадаверин, так же как и путресцин, относят к 
123
скачать работу

Белки

 

Отправка СМС бесплатно

На правах рекламы


ZERO.kz
 
Модератор сайта RESURS.KZ