Белки
ходит довольно
значительное количество ортофосфорной кислоты. Под влиянием желудочного
сока казеиноген молока превращается в казеин.
Установлено, что наиболее важную роль в стимуляции секреции желудочного
сока высокой кислотности играет гастрин – полипептид, причисляемый к группе
так называемых «пищеварительных гормонов». Гастрин синтезируется в
слизистой оболочке привратника (отдела желудка). Образование гастрина и
поступление его в кровь резко усиливается под влиянием пищи, вводимой в
желудок. Гастрин построен из семнадцати аминокислотных остатков,
расположенных в следующем порядке: гли-гли-про-три-мет-глю-глю-глю-глю-глю-
ала-тир-гли-три-мет-асп-фен-NH2.
Пептоны, образовавшиеся из белков под влиянием пепсина представляют собой
смеси еще достаточно высокомолекулярных сложных соединений, которые в
желудке не всасываются и поэтому поступают при очередном опорожнении
желудка вместе с пищевой кашицей в двенадцатиперстную кишку.
Здесь они подвергаются действию группы протеолитических ферментов,
гидролизующих как белки, так и пептоны. Пищеварительный сок в кишечнике,
действующий на белки, представляет собой смесь секрета панкреатической
железы и слизистой кишечника. В кишечнике белки пищи подвергаются
воздействию трипсина, химотрипсина и пептидаз. Трипсин содержится в
поджелудочном соке в недеятельной форме в виде триписиногена. Под влиянием
другого фермента глюкопротеидной природы – энтерокиназы – трипсиноген
превращается в трипсин. Процесс превращения трипсиногена в трипсин сводится
к отщепления небольшого пептида (гексопептида) с ?-аминного конца
полипептидной цепи. Выделение трипсина в недеятельной форме имеет большое
биологическое значение. Поджелудочный сок содержит ряд других ферментов,
например липазу и амилазу, представляющих собой, как и все ферменты
белковые вещества. Присутствие в одном с ними растворе протеолитического
фермента – трипсина – в активной форме могло бы привести к их перевариванию
и разрушению еще в панкреатической железе.
Трипсин гидролитически разрушает как белки, не изменившееся в желудке под
влиянием пепсина, так и высокомолекулярные продукты распада белков,
полипептиды типа пептонов. Оптимум РН для трипсина равен 7,8. Трипсин и
пепсин действуют на различные пептидные связи в молекуле белка. Трипсин
особенно легко расщепляет связи, в образовании которых участвуют
карбоксильные группы аргинина или лизина. Трипсин производит сравнительно
неглубокий гидролиз белка. Только около одной трети всех пептидных связей в
белковой молекуле расщепляется трипсином. Основными продуктами
триптического гидролиза белка являются полипептиды. Следует отметить, что
под влиянием трипсина в процессе гидролиза белка могут освобождаться в
небольшом количестве и свободные аминокислоты. Природы продуктов
триптического гидролиза зависит от состава и строения исходного субстрата
гидролиза (белка, пептона и т.п.).
Другим протолитическим ферментом, действующим в кишечнике во время
пищеварения, является химотрипсин. Он содержится в поджелудочной железе в
неактивном состоянии, в виде двух зимогенов – химотрипсиногена А и
химотрипсиногена В, которые под действием трипсина переходят в кишечнике в
активный химотрипсин.
Химотрипсиноген А состоит из полипептидной цепи, содержащей 246
аминокислот. В зависимости от того, происходит ли активирование
химотрипсиногена в результате действия трипсина или химотрипсина,
образуются различные смеси химотрипсинов.
Кристаллический химотрипсин подобно трипсину гидролизует как белки, так и
пептоны с образованием относительно низкомолекулярных пептидов. Он
расщепляет по преимуществу те пептидные связи, на которые трипсин не
действует. Если на казеин воздействовать трипсином, а затем по окончании
триптического гидролиза добавит химотрипсин, то гидролиз белка
продолжается. Равным образом казеин, предварительно гидролизованный
химотрипсином, гидролизуется дальше добавленным трипсином. В некоторых
случаях химотрипсин производит даже более глубокий гидролиз белка, чем
трипсин, и при этом расщепляется почти половина пептидных связей в белковой
молекуле.
Следует особо подчеркнуть, что трипсин и химотрипсин гидролизуют в
кишечнике также и такие белки, которые почему-либо не подверглись
предварительному расщеплению пепсином в желудке.
Полипептиды, образовавшиеся в результате действия на белки пепсина, а
затем трипсина и химотрипсина, подвергаются дальнейшему расщеплению в
кишечнике, которое осуществляется под влиянием пептидаз. Как трипсин и
химотрипсин пепсидазы выделяются железистыми клетками слизистой тонкой
кишки в недеятельной или малоактивной форме. Активация их происходит под
действием трипсина. В поджелудочном соке имеются две карбоксипептидазы – А
и В, а в кишечном соке – аминопептидаза и ряд дипептидаз.
Карбосксипептидазы расщепляют полипептиды с того конца цепи, где имеется
свободная карбоксильная группа, причем карбоксипептидаза А – при наличии
концевых ароматических аминокислот, а карбоксипептидаза В – при
расположении на концах цепи основных аминокислот. Карбоксипептидаза, как и
другие протеолитические ферменты поджелудочного сока, выделяются в виде
неактивного зимогена.
Аминопептидаза расщепляет полипептиды с того конца, где имеется свободная
аминогруппа.
Дипептидаза расщепляет дипептиды на свободные аминокислоты. В результате
ферментативного гидролиза полипептидов пептидазами в кишечнике образуются
свободные аминокислоты.
Отсюда следует важный вывод о том, что под влиянием совместного действия
группы протеолитических ферментов белки пищи распадаются в желудочно-
кишечном тракте до аминокислот.
Следует иметь в виду, что плохая перевариваемость различных пищевых
белков может быть обусловлена также присутствием в них ингибиторов
протеаз. Так, например, соевые бобы содержат мощный ингибитор трипсина; в
яичном белке обнаружен мукопротеид также сильно угнетающий действие
трипсина.
Помимо перечисленных выше протеолитических ферментов, в содержимом
кишечника обнаруживаются также ферменты эластаза, действующая на эластин
эластических связок и коллагеназа, гидролизующая коллаген костной и
хрящевой ткани. Эти ферменты поступают в кишечник в составе поджелудочного
сока.
Расщепление пептонов, так же как и жиров и углеводов, под влиянием
соответствующих гидролаз особенно энергично проходит на поверхности
слизистой оболочки кишечника (пристеночное пищеварение).
Увеличению скорости пищеварения непосредственно на поверхности слизистой
кишечника в немалой степени способствует протекание тесно связанных с
перевариванием пищи процессов всасывания.
Здесь надо также напомнить, что кишечный сок в отличие от желудочного и
поджелудочного секретов содержит, помимо жидкой части, плотную часть,
состоящую из отторгнутых клеток слизистой оболочки кишечника. Эти клетки
очень богаты ферментами. Концентрация ферментов в жидкой части сок
значительно ниже. Особенно высоко содержание ферментов в только что
отторгнутых от стенки кишечника клеточных элементах.
Картина превращения пищевых белков в желудочно-кишечном тракте была бы не
полной, если бы мы прошли мимо тех изменений ,которые претерпевают белки
(аминокислоты) в кишечнике под действием разнообразных микроорганизмов,
населяющих в огромном количестве этот участок пищеварительной трубки. Часть
аминокислот в кишечнике до их всасывания используются микробами в качестве
источника питания.
Расщепление микробами аминокислот приводит к превращению их в амины,
жирные кислоты, спирты, фенолы, индол, скатол, сероводород и ряд других
соединений. Этот процесс носит название гниения белков в кишечнике. Прежде
чем останавливаться на частностях, рассмотрим направление этих реакций.
1. При декарбоксилировании аминокислот возможно получение
соответствующих, нередко ядовитых аминов.
2. При дезаминировании аминокислот микробами, когда происходит отщепление
аминогруппы в виде аммиака, в зависимости от условий, возникают
различные продукты, среди них насыщенные и не насыщенные кислоты
кетокислоты и оксикислоты.
Гниение белков в органах пищеварения с образованием ядовитых продуктов
происходит в более или менее значительных размерах лишь в нижних отделах
кишечника. В полости рта и желудке условий для развития гнилостных бактерий
обычно нет.
Амины, получающиеся при декарбоксилировании аминокислот, представляют
собой фармакологически активные вещества, а некоторые из них являются даже
сильными ядами. Из отдельных протеиногенных аминов, то есть аминов,
образующихся из аминокислот под влиянием микробов кишечника необходимо
назвать путресцин, кадаверин, фенилэтиламин и индолэтиламин.
Путресцин получается при декарбоксилировании аминокислоты орнитина:
При всасывании путресцина из кишечника в кровь этот диамин выделяется с
мочой.
Кадаверин получается совершенно аналогичным образом при
декарбоксилировании диаминокислоты лизина (?,?-диаминокапроновой кислоты):
Если кадаверин всасывается из кишечника в кровь, то часть его, так же как
и путресцина выводится из организма через почки в неизмененном виде. Часть
образующихся аминов может обезвреживаться в стенках кишечника и в других
тканях под действием фермента аминксидазы.
Кадаверин, так же как и путресцин, относят к
| | скачать работу |
Белки |