 |
|
БЕЛОКТАРДЫҢ ЖАЛПЫ СИПАТТАМАСЫ, ФИЗИКАЛЫҚ ЖӘНЕ ХИМИЯЛЫҚ
ктың негізгі құрамында:
көміртек — 50-55 %
оттек- 21-24 %
азот — 15-18 %
сутегі — 6-7 %
күкірт — 0,3-2,5 %
гистондар
протоаминдер фосфопротеидтер проламиндер липопротеидтер глютелиндер металлопротеидтер
протеиноидтер склеропротеидтер
ферментгер
Белокгар өте күрделі жоғарғы полимерлі затгар. Оларды құрайтын мономерлер — амин қышқылдары бір-бірімен жалғасып полипептид береді, осы полвпептадтердің бірігуінен белок молекуласы пайда болады. Әр организмнің өзіне тән белогы болады. Неміс ғалымы Абдер Гальден былай деген «егер 32 әріптен канша сөз жасауға болса, 22 амин қышқылдарынан сонша белок молекуласын жасауға болады».
3. Белоктардың химиялық құрылысы.
Элементтік құрамының қарапайымдылығына қарамастан- барлығы 5 элемент – С205, Н,5 белоктр өте күрделі полимерлік қосылыстар. Белок макреморлекулалары қарапайым амин қышқылдарынан тұрады.
1871 жылы.Н.Н. Любавин сүт белогы-казеиннің ас қорыту сөлінің қатысуымен ферменттік гидролиз амин қышқылдарына ыдырайтындарын ашты.
1931-1902 жылдары Ә.Фишер белоктардың қышқылдың /25°/о HgSO немесе 30°/о НСІ қатысуымен 10-96 сағат ішінде қыздырғанда гидролизге түсетіндігін ашты, міне, осы уақыттан бастап белоктан химиялық құрамын анықтау барысында жүйелі жұмыстар істеліне бастады.
Қазіргі кезде белок ыдырауының сілтінің және ферменттің қатысуымен жүретін жолдары да белгілі. Бұл әдістердің әрқайсысының өзінің кемшіліктері мен жетістіктері бар. Сондықтан белок құрамын анықтауда осы үш әдіспен алынған нәтижелерді біріктіріп барып қорытынды жасайды. Белоктың ыдырауынан түзілетін амин қышқылдарын (ионалмасу) хроматография, электрофорез әдістерімен әрі қарай зерттейді.
Амин қышқылдары — белок молекулаларының құрамды бөлігі. Олар -органикалық қышқылдардың аминді туындылары болып табылады.
Оларды төмендегідей топтарға бөлуге болады:
I. Ациклді, яғни циклді емес амин қышқылдары 14 амин қышқылы. Бұл амин қышқылдарының өзі а/моноаминді монокар- бон қышқылдары 8 амин қышқылы -лей, і-лей, вал, т.б;
б/ диаминді монокарбон қышқылдары /4 амин қышқылы — орнитин, лизин, аргинин, гидроксилизин в/ моноаминді дикарбон қышқылдары /2 амин қышқылы — аспарагин, глютамин қышқылдары/ болып бөлінеді.
ІІ.Циклді амин қышқылдарына 4 амин қышқылы жатады, бұлар да 2 топтан тұрады: а/ гомоциклді — 2 амии қышқылы /фенилялакин, тирозин/; б/ гетероциклді – 2 амин қышқылы трифтопан, гистидин.
Ш. Иминоқышқылдар -2 /оксипролин, пролин
Физикалық қасиеттері. Барлық табиғи амин қышқылдары түссіз, кристалды заттар, көбінесе дәмсіз, кейбір амин қышқылдарының дәмі бар, тек қана глициннің дәмі тәтті. Амин қышқылдарының судағы ерітінділері нейтралды, әлсіз қышқылдық жәнә әлсіз сілтілік қасиет көрсетеді. Белок құрамындағы барлық амин қышқылдары оптикалық активті заттар /глициннея басқасы/ және қатарына жатады.
Амин қьшқылдарының бұл қасиеттері белоктарға да тән. Әрбір амин қышқылының амфиион түзетін рН-ы болады.
2. Амин қышқылдары бір амин қышқылының — СООН тобының
және екінші амин қышқылының — NHg тобының есебінен су молекуласын бөліп шығарып, пептидтік байланыс арқылы өзара байланысын пептид түзеді. Белоктардың І-ші реттік құрылысының өзгеруі амин қышқылдардың
Белоктардың- мұндай қасиеті медецинада кеңінен қолданылады. Мысалы, әртүрлі жануарлардан бөлініп алынатын инсулин, АКТ, вазопрессин, окситоцин сияқты табиғаты белоктық гормондар, адамдарды әртүрлі аурулардан емдеу үшін қолданылады. Белоктардың І-ші реттік құрылысын зерттеу бірнеше кезеңнен тұрады:
1. Шеттегі амин қышқылдарын анықтау ол үшін карбоксипептидаза ферменті — С — шеттегі амин қышқылын бөліп алу үшін ал 2,4 — динитрофторбензол — N шеттегі амин қышқылын бөліп алу үшін қолданылады.
2.Пептидтік тізбекті қысқартып, әрі қарай амин қьшқылдық құрамын- анықтау үшін белокты пепсинмен тирозинмен фенилаланиннің арасындағы байланысты трипсинмен аргинин мен лизиннің арасындағы байланысты түзу үшін өңдейді.
3. Осы жолдармен түзілген пептидтердек амин қышқылдары бірін-бірі жабатын пептидтік карталарды қарастырады, сонын соң полипептидтік тізбектегі амин- қьшқылдарының орналасу орнын анықтайда.
Полипептидтік тізбектің кеңістіктегі орналасуы. Белоктардың биологиялық қасиетің жоғалтуы ферментік немесе гормондық активтіл-ігін жоғалтуы қарапайым қыздыру кезінде-ақ- байқалады. Бірақ қыздыру кезінде олардың І-ші реттік құрылысының өзгеріссіз қалатындығы анықталды, яғни белоктардың өздеріне тән қасиеті қызметі олардың кеңістікте орналасуына тәуелді.
Белоктардың кеңістіктегі құрылысы рентген көмегі арқылы анықталған Полинг, Кори, I960. Ренлтен арқылы құрылымдық анализдің қортындысы бойынша полипептидтік тізбек кеңістікте спираль түрінде орналасады.
Кейбір полипептидтік тізбектер жоғарыда көрсетілген кіші спиральдардан басқа қадамы үлкен, екінші- реттік спираль түзеді. Оның түзілуіне полипептидтік тізбекте радикадцарының сутектік байланыс. түзуге қабілеті төмен серик, изолейцин, треонин, глютамий, аспарагин, лизин, аргинин, глицин сияқты амин қышқылдары себеп болада.
Белоктар құрылысының соншалықты күрделілігі олардың биосинтезі кезінде қателіктің мүмкіндігінше аз болуына, генетикалық материалды үнемді қолдануға, белок суббірліктерінің — өз бетінше жиналуын реттеуді жеңілдетуге мүмкіндік береді.
Сонымен, белоктардың молекуласы кеңістікте ерекше орналасатын термодинамикалық тұрақты, биологиялық активтілік көрсететін активті конформация деп аталатын құрылыстан тұрады. Белоктардың екінші, үшінші, төртінші реттік құрылыстары, олардың бірінші реттік құрылысына, амин қышқылдарының полипептидік тізбектегі орнына, санына тікелей тәуелді.
Белок молекулаларының жоғары құрылымдарын зерттеу, медицина үшін өте қажет, себебі белоктардың ферменттік антигендік активтілігі осы құрылымдардың өзгеруіне байланысты. Ал ферменттердің, антиген, антидеиелердің активтілігінің өзгеруі организмде физиологиялық, патологиялық өзгерістерге әкеп соқтырады. Белоктардың кеңістіктегі орналасуын рентгенқұрылымдық анализдің полярографиянық электрофорез, оптика, хромотография спектрометрид әдістерімен комплексті зерттеуге болады. Белоктардың коллоидтығы — оның макромолекулалық құрылысына тәуелді. Белоктардың судағы ерітіндісі гидрофилді коллоидтық қасиет көрсетеді және олардың ерітіндісінде Тиндаль конусын беретін «сәулені шашырату» құбылысы байқалада. Белоктар жартылай өткізгіштік қабілеті бар мембраналардан өте алмайды. Белоктардың бұл қасиетін оларды төменгі молекулалы қоспалардан тазарту үшін қолданады.
Сонымен диализ, тұздардың көмегімен тұнбаға түсіру сияқты белоктардың қасиеттері, оларды қоспадан тазартуға, бірінен — бірін ажыратуға мүмкіндік беріп, ғылыми және практикалық жұмыстар да маңызды орын алады.
Өте жоғары температура, күшті қышқылдар тұнбаның суды сіңіргіш қасиеті күшті заттармен ұзақ уақыт бірге болуы, белоктардың денатурациясына, яғни олардаң ерігіштік қасиетінің қайтып қалпына келмеуіне, биологиялық қасиеттерінің жойылуына әкеп соқтырады.
4. Белоктарды тұнбаға түсіру реакциялары
Белоктарға түсті реакциялар
1. Биурет реакциясы. Бұл реакция арқылы белоктардың құрамындағы пептидті байланысты ашады. Пептидтер сілтілі ортада мыс иондарымен күрделі комплексті қосылыстар түзуге қабілетті келеді.
Жұмыс барысы: Пробиркаға несеп нәрінің аз мөлшері алынып, балқығанша қыздырылады. Балқу кезінде аммиак бөлініп шығады. Пробиркадағы кристалды затты салқындаған соң, суда ерітіл NaOH және CuSO4 ерітінділерінен 2-3 тамшыдан қосамыз. Қоспаның күлін түске боялуы биуреттің түзілгендігін көрсетеді.
1. Осындай биурет реакциясын жұмыртқаның концентрлі ерітіңдісімен де жүргізуге болады. Ол шін 2 мл жұмыртқа белогінің ерітіндісін алып, үстіне бірнеше тамшы NaOH пен CuSO4 қосамыз. КҮЛГІН ТҮСТІҢ пайда болғанын байқаймыз.
2.Ксантопротеин реакциясы. Бұл реакция арқылы кейбір циклды амин қышқылдарын ашады. Мысалы: тирозин, фенилаланин, триптофан сияқтылар.
Циклды амин қышқылдары концентрлі азот қышқылымен реакцияласканда, сары түсті нитро туындылар береді. БҰЛ реакция екі сатыда өтеді:
Нитротуындылар сілтілермен әрекетгескенде, күрделі заттар түзеді. Оларды хиноидты формалар деп атайды. Бұл қосылыстардың түсі сары қызыл.
Жұмыс барысы: 1 мл жұмыртқа белогінің ерітіндісіне 5-6 тамшы НNО3 қосып қыздырады. Қоспа сары түске боялады. Екінші сатыда пайда болған аралық өнімді салқындатып, аммиак немесе 30 % NaOH ерітіндісін қоссақ қоспа сары қызыл түске боялады
Ксантопротеин реакциясын белоктардан, пептидтерден және циклды амин қышқылдарынан басқа да көптеген қарапайым ароматикалық қосылыстарда береді /бензол, фенол және т.б./.
3. Миллон реакциясы. БҰЛ реакция арқылы тирозин амин қышқылын ашады. БҰЛ реакцияға Миллон реактиві қолданылады. Ол концентрлі азот қышқылында ерітілген бір валентті сынап нитриты мен нитратынан тұрады.
Жұмыс барысы: 1-2 мл белок ерітіндісіне 5-6 тамшы Млион реактиві қосылады. Оны қыздырғанда қызыл кірпіш түсті тұнба түзіледі.
4. Адамкевич реакциясы. Белок ерітіндісіне концентрлі H2SO4 қатысуында глиоксил қышқылын аз мөлшерде қосса, қызыл – күлгін түс пайда болады. Бұл реакция белок молекуласында триптофан амин қышқылының барлығына және онын сілтілі ортада альдегидтер немесе оксиметилфурфуролмен реакцияға түсіп түсті өнім беруіне негізделген. Глиоксил қышқылы концентрлі сірке қышқылының құрамында аз мөлшерде кездеседі. Сондықтан конц.СН3СООН глиоксил қышқылының көзі ретінде пайдаланылады.
Бұл реакциядағы қосылатын конц. күкірт қышқылы қоспадағы суды байланыстыру үшін Қажет.
Тотықсыздандырылған нингидрин аммиак және нингидриннің екінші молекуласымен әрекеттесу нәтижесінде көк түсті күрделі қосылыс түзеді.
8. Фоль реакциясы. Бұл арқылы құрамында күкі
| |  скачать работу |
БЕЛОКТАРДЫҢ ЖАЛПЫ СИПАТТАМАСЫ, ФИЗИКАЛЫҚ ЖӘНЕ ХИМИЯЛЫҚ |
|
|
|
Погода в Алматы |
на 10 дней |
другой город |
|
