Биологически активные вещества
и систем.
Ни один процесс в организме не обходится без участия тех или иных
ферментов. Эти белковые катализаторы способны не толлко осуществлять самые
удивительные превращения веществ, но и делаит это исключительно быстро и
легко, при обычных температурах и давлении.
В отлиыии от катализаторов неорганической природы ферменты обладают
высокой специфичностью действия. Каждый данный фермент катализирует лишь
определенную химическую реакцию, т.е. действует на вполне определенное
вещество или на вполне определенный тип химической связи, обеспечивая
строгую согласованность работы аппарата живой клетки.
Эта высокая специфичность действия фермента заключена в архитектуре
его молекулы. За последние годы достигнуты заметные успехи в изучении
пространственного строения большого числа ферментов. Например, используя
метод ренгеноструктурного анализа, удалось определить строение и создать
модель молекулы – лизоцима. Лизоцим – это фетмент, содержащийся в слезах,
слизи из полости носа и т. д. Он спосоден расщеплять молекулу сложного
полисахарида, входящего в состав оболочки некоторых бактерий.
Анализируя модель молекулы лизоцима, исследователи пришли к выволу о
существовании явной связи между формой и функцией этого фермента.
Полипептидная цепь лизоцима свернута очень сложным способом и образует
компактную, почти глобулярную молекулу. Одной из примечательных
лслбенностей строения этого фермента является наличие “ кармана” ,
расположенного примерно посредине молекулы. Субстрат (полисахарид)
укладывается (встраивается) в этот “карман”, в котором, как полагают,
расположен активный центр фермента. В процессе образования фермент-
субстратного комплекса “карман” несколько сужается. В результате субстрат
приобретает большую, чем обычно, реакционную способность. Можно
предполагать, что особые группы ферментов оказываются в непосредственной
близости к определеннйм участкам молекулы субстрата, вызывая изменения в
распределении электронов, что, в свою очередь, приводит к ослаблению и
разрыву связи.
В последние годы удалось добиться существенных успехов ив разрешении
вопроса о регуляции активности ферментов. Как уже отмечалось, существуеют
две возможности ее регуляции: изменение активности «готовых» молекул
фермента и и регулирование на генетическом уровне, которое реализуется в
изменении скорости биосинтеза ферментного белка. Различают также наличную
(имеющуюся) и потенциальную (регулируемую) активность ферментов. Наличная –
характеризуется активностью фермента в исходном состоянии ткани,
потенциальную – возможным изменением активности фермента в различных
жизненных ситуациях, когда к системе предъявляются повышенные требования.
В этой связи небезинтересно отметить, что к старости в первую очередь
снижается потенциальная (регулируемая) активность ферментов. При старении
уже в обычных условиях могут быть мобилизованы приспособительные
возможности многих ферментных систем, диапазон дальнейшего приспособления
систем резко сужается, т.е. мервичные механизмы старения, по-видимому, в
значительной мере связаны с изменением (ослаблением) потенциальной
активности ферментов.
Можно предположить , что дальнейшее бурное развитие энзимологии уже в
недалеком будущем принесет самые неожиданные возможности контроля над
процессом старения, удлинит период высокой творческой активности человека.
| |  скачать работу |
Биологически активные вещества |
