Бұлшық ет жиырылуының механизімі

Жиырылу жылдамдығына қарай ет талшықтары шапшаң және баяу әрекеті болып бөлінеді.
Шапшаң әрекетті, немесе фазалық талшықтарда саркоплазмалық ретикулум жақсы дамиды да, одан кальций иондары оңай, тез шығады. Мұндай талшықтар қанмен нашар жабдықталады, жиырылғаннан соң шапшаң босаңсиды және оларда тотықтырғыш ферменттердің белсенділігі төмен келеді. Олардың талшықтары ақ түсті, ірі әрі үзынырақ, құрамында миоглобин аз, гликоген көп болады.

Баяу әрекетті, немесе тонустық, талшықтардың түсі қызыл, диаметрі жіңішке, тотықтырғыш ферменттерінің белсенділігі жоғары және олардың құрамында миоглобин көп, гликоген аз жинақталады.

Шапшаң әрекетгі етгер белгілі мерзім ішінде АТФ-ті көп жұмсайды және тонустық жиырылу кезінде қуатты аз сақтайды. Сондықтан статикалық жүмыс атқарылғанда (мысалы, дененің кеңістіклері жағдайын сақтау үшін) организм негізінен баяу өрекеті қызыл талшықтарды, ал жылдам қимыл атқару үшін шапшаң өрекеті ақ талшықтарды пайдаланады.

Бұлшық етте изотониялық, изометриялық және ауксотониялық жиырылу түрлері кездеседі.

Изотониялық жиырылу кезінде ет талшықтарының ширығу деңгейі өзгермей, оның тек ұзындығы қысқарады. Тәжірибе жағдайында изотониялық жиырылу оқшауланған бұлшық етке аз ғана жүк іліп, электр тогымен тітіркендірген кезде байқалады.

Изометриялық жиырылуда бұлшық етгің ұзындығы өзгермей, тек ширығу деңгейі артады. Тәжірибе жағдайында жиырылудың бұл түрі оқшауланған бұлшық етке тым ауыр жүк іліп, тітіркендіргенде байқалады.

Табиғи жағдайда таза изотониялық, немесе таза изометриялық, жиырылулар кездеспейді. Денеде бұлшық етгің екі ұшы сүйек рычагына бекіген, сондықтан ол жиырылған кезде өзі әсер ететін мүшенің салмағына тең кедергіні, немесе антагонист еттердің қарсылығын жеңу керек. Демек, әрекет үстінде ет талшығы әрі ширығады, әрі қысқарады.

Ауксотониялық жиырылу деп бұлшық еттің ширығу деңгейі мен ұзындығын өзгерте жиырылуын айтады. Қимыл әрекет үстінде етгер ауксотониялық жиырылу жағдайында болады, бірақ онда не изотониялық, не изометриялық жиырылу басымырақ келеді.

Тітіркендіру жиілігіне байланысты ауксотониялық жиырылу дара және қарыса жиырылу (тетанус) түрлеріне бөлінеді. Қарыса жиырылу кертпешті (тісті) және жазық қарысу болып бөлінеді.

Бұлшық етгің жиырылу механизмі өте күрделі, сондықтан оны түсіндіру мақсатында бірнеше теория ұсынылған. Олардың алғашқысы — актомиозиндік теория. 1939 жылы В.А.Энгельгардт пен М.Н.Любимова миозин белогына АТФ-ті ыдырататын АТФ-аза ферметінің қасиетгері тән екенін анықтаған, сондықтан АТФ әсерімен миозин жіптері қысқарып, ет жиырылады. Кейінірек Венгрия ғалымы А.Сцент-Дьорди ет талшығының қүрамында екінші — актин белогының болатынын аныктаған. Бұл белок миозинмен қосылып актомиозин кешенін түзеді. Актомиозиннің ферменггік белсенділігі миозиннен 10 есе артық болады. Бұл теорияға сәйкес актомиозин АТФ-ті ыдыратып, бөлінген қуат есебінен өзі жиырылады.

Мейер ұсынған жіпшумақтық (мицелярлық) теория бойынша миозин молекуласы өзара пептидтік байланыс арқылы біріккен амин қышқылдарының үзын тізбегінен құралады. Бұл амин қышқылдары коллоидтық бөліктерге — мицеллаларға топтасады. Тыныштық жағдайыңда мицеллалар шиыршық (спиралъ) түрінде орналасады. Бұлшық ет қозған кезде шиыршықта оң және теріс зарядталған бүйірлік иондар тобы пайда болады. Олардың элекгростатистикалық тартылуы нәтижесінде ет талшықтарының ұзындығы қысқарады, ет жиырылады.

Қазіргі кезде актомиозиндік теория негізінде А.Ходжкин ұсынған протофибриллалардың сырғанауы атты теория қабылданған. Бұл теорияға сәйкес тыныштық жағдайында актин протофибриллалары өздерінің ұшымен миозин протофибриллаларыньщ арасына еніп жатады. Бұлшық ет қозған кезде актин мен миозин арасындағы құрылымдық және физика-химиялық байланыстар өзгеріп, акгин жіпшелері миозиннің бойымен саркомердің ортасына қарай жылжи бастайды да, 2-мембранасын өзімен бірге тартып, саркомер қысқарады. Сырғанау кезінде актин мен миозин жіпшелерінің, А дискасының ұзындығы өзгермейді, ал И және Н дискалары қысқарады.

Бұлшық ет жиырылуының молекулалық негізін актин мен миозиннің электромеханикалық жанасу ерекшелігі құрайды. Актин мен миозиннің өзара әрекеттесуі саркоплазмалық торда сақталатын кальций иондарының қатысуымен жүреді. Тітіркенгенге дейін немесе босаңсу сатысыңда, актин мономері миозинмен әрекеттесе алмайды. Оған тропонин кешені мен миозин молекуласының соңғы бөлшектерінің белгілі пішіні (конформациясы) мүмкіндік бермейді. Кальций иондарының актин мен миозиннің өзара әрекеттесуіне әсері актин жіпшелерінің құрамына енетін тропомиозин мен тропониндік кешен арқылы жүреді. Алдымен әрекет потенциалы ықпалымен саркоплазмалық тордан кальций иондары шығып, олар тропонин белогымен қосылады да, тропониндік кешен пайда болады. Кальций иондарымен қосылу нәтижесінде тропониннің пішіні өзгеріп, тропомиозинді актиннің екі тізбегі арасындағы науашаға итереді де, оның тығындық әсерін тиады. Осының нәтижесінде актиннің арнаулы учаскелері ашылып, оның миозин өсінділерінің басымен байланысуына, көлденең көпіршелердің пайда болуына жағдай туғызылады да, жиырылу күші пайда болады. Көдденең көпіршелердің ескек тәрізді қимылдары миофибриллалар бойында тіркес орналасқан саркомерлерді қысқартып, етгің жиырылуын тудырады. Миозиннің көлденең өскіндерінің басында АТФ-аза ферментінің катализдік белсенді орталығы орналасады. Өскін басы актин жіпшелеріне бекіген кезде магний иондарының қатысуымен АТФ-аза активтеніп, АТФ-ті ыдыратады. Бұл үрдістерде бөлінген қуат ет талшықтарын жиырылту үшін пайдаланылады.

Жиырылу үрдісі аяқталысымен АТФ қуаты арқылы кальций сорапы іске қосылып, кальций саркоплазмалық торға кері қуылады да, ет талшығының цитоплазмасында оның концентрациясы азаады. Осының нәтижесінде акгомиозиннің АТФ-азалық белсенділігі басылады да, миозиннің келденең өскіндері актиннен ажырайды, ет босаңсып, ұзарады.

скачать работу

Отправка СМС бесплатно