Главная    Почта    Новости    Каталог    Одноклассники    Погода    Работа    Игры     Рефераты     Карты
  
по Казнету new!
по каталогу
в рефератах

Белки и аминокислоты

е всё огромное многообразие  белков  с  различными
функциями и свойствами может быть создано всего из 20  молекул?  А  разгадка
этого  секрета  природы  проста  —  каждый  белок  имеет  свой  неповторимый
аминокислотный  состав  и   уникальный   порядок   соединения   аминокислот,
называемый первичной структурой белка.


  СПИРАЛИ И СЛОИ

  В начале 50-х гг. XX в. американские химики  Лайнус  Карл  Полинг  (1901—
1994), награждённый Нобелевской премией за исследования  природы  химической
связи,  и  Роберт  Кори  (1897—1971)  предположили,  что  некоторые  участки
аминокислотной   цепочки   в   белках   закручены   в   спираль.   Благодаря
совершенствованию экспериментальных  методов  (структуру  белков  изучают  с
помощью рентгеновских лучей) через  несколько  лет  эта  гениальная  догадка
подтвердилась.

  Действительно,  полипептидные  цепи   очень   часто   образуют   спираль,
закрученную  в  правую   сторону.   Это   первый,   самый   низкий   уровень
пространственной организации белковых цепочек  Здесь-то  и  начинают  играть
роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0  и  группа  N—H
из разных пептидных связей могут образовывать между собой водородную  связь.
Оказалось, что в открытой Полингом и Кори  спирали  такая  связь  образована
между  группой  С=0  каждой  г-й  аминокислоты  и  группой  N—H  (i  +  4)-й
аминокислоты, т. е. между собой связаны  аминокислотные  остатки,  отстоящие
друг от друга на четыре «бусинки».  Эти  водородные  связи  и  стабилизируют
такую спираль в целом. Она получила название a.-спирали.

  Позднее  выснилось,  что  а-спираль  —  не  единственный  способ  укладки
аминокислотных цепочек. Помимо спиралей они образуют ещё и  слои.  Благодаря
всё тем же водородным связям между группами С=0 и N—H друг  с  другом  могут
«слипаться» сразу несколько разных фрагментов одной  полипептидной  цепи.  В
результате получается целый слой — его назвали ^-слоем.
  В  большинстве  белков  а-спирали  и  р-слои  перемежаются  всевозможными
изгибами и фрагментами цепи без  какой-либо  определённой  структуры.  Когда
имеют дело с пространственной структурой отдельных участков  белка,  говорят
о вторичной структуре белковой молекулы.



  БЕЛОК В ПРОСТРАНСТВЕ
  Для того чтобы получить полный «портрет» молекулы белка, знания первичной
и вторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не  дают  представления
ни об объёме, ни о форме молекулы, ни  тем  более  о  расположении  участков
цепи по отношению друг к другу. А ведь все спирали и слои  каким-то  образом
размещены в пространстве. Общая  пространственная  структура  поли-пептидной
цепи называется третичной структурой белка.

  Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемоглобина —
построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон  Ко-удери  Кендрю
(родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в  1914  г.).  При  этом
они  использовали  данные  экспериментов   с   рентгеновскими   лучами.   За
исследования в области строения  белков  Кендрю  и  Перуц  в  1962  г.  были
удостоены Нобелевской премии. А в конце столетия была  определена  третичная
структура уже нескольких тысяч белков.

  При образовании третичной структуры белка наконец-то проявляют активность
R-группы — боковые цепи аминокислот. Именно благодаря им  «слипаются»  между
собой большинство «бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму  в
пространстве.

  В живом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое  большое
число  основных  аминокислот  —  восемь  —  содержат  неполярные   R-группы.
Разумеется,  белок  стремится  надёжно  спрятать   внутрь   своей   молекулы
неполярные боковые  цепи,  чтобы  ограничить  их  контакт  с  водой.  Учёные
называют  это  возникновением   гидрофобных   взаимодействий   (см.   статью
«Мельчайшая единица живого»).

  Благодаря гидрофобным взаимодействиям вся полипептидная цепочка принимает
определённую форму в пространстве, т. е. образует третичную структуру.

  В молекуле белка действуют и другие силы. Часть  боковых  цепей  основных
аминокислот  заряжена  отрицательно,  а  часть  —  положительно.   Так   как
отрицательные  заряды   притягиваются   к   положительным,   соответствующие
«бусинки»  «слипаются».  Электростатические  взаимодействия,  или,  как   их
называют иначе, солевые мостики, — ещё  одна  важная  сила,  стабилизирующая
третичную структуру.

  У семи основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними  могут
возникать  водородные  связи,  тоже  играющие  немалую  роль  в  поддержании
пространственной структуры белка.

  Между  двумя  аминокислотными  остатками   цистеина   иногда   образуются
ковалентные связи  (—S—S—),  которые  очень  прочно  фиксируют  расположение
разных участков белковой  цепи  по  отношению  друг  к  другу.  Такие  связи
называют    дисуль-фидными    мостиками.    Это    самые    немногочисленные
взаимодействия в белках (в некоторых случаях они вообще  отсутствуют),  зато
по прочности они не имеют равных.


  ВЫСШИЙ УРОВЕНЬ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

  Молекула белка может состоять не из одной, а из нескольких  полипептидных
цепей.   Каждая    такая    цепь    представляет    собой    самостоятельную
пространственную  структуру  —  субь-единицу.  Например,  белок   гемоглобин
состоит  из  четырёх   субъединиц,   которые   образуют   единую   молекулу,
располагаясь   в   вершинах   почти   правильного   тетраэдра.   Субъединицы
«прилипают» друг к другу благодаря тем же  самым  силам,  что  стабилизируют
третичную структуру.  Это  гидрофобные  взаимодействия,  солевые  мостики  и
водородные связи.

  Если белок состоит из нескольких субъединиц,  говорят,  что  он  обладает
четвертичной структурой. Такая структура представляет собой  высший  уровень
организации  белковой  молекулы.  В   отличие   от   первых   трёх   уровней
четвертичная  структура  есть  далеко  не  у  всех  белков.   Приблизительно
половина из известных на сегодняшний день белков её не имеют.


  ПОЧЕМУ БЕЛКИ БОЯТСЯ ТЕПЛА

  Связи, поддерживающие пространственную структуру  белка,  довольно  легко
разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный  яичный  белок
превращается в упругую белую  массу,  а  молоко  при  скисании  загустевает.
Происходит это из-за разрушения пространственной структуры белков  альбумина
в яичном белке и казеина (огглат. caseus — «сыр») в  молоке.  Такой  процесс
называется денатурацией. В  первом  случае  её  вызывает  нагревание,  а  во
втором    —    значительное    увеличение    кислотности    (в    результате
жизнедеятельности  обитающих  в  молоке  бактерий).  При  денатурации  белок
теряет способность выполнять присущие ему  в  организме  функции  (отсюда  и
название  процесса:  от  лат.  denaturare  —  «лишать  природных  свойств»).
Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из  целей
термической обработки пищевых продуктов является денатурация белков.


  ЗАЧЕМ НУЖНА ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА

  В  природе  почти  ничего  не  происходит  случайно.  Если  белок  принял
определённую форму в пространстве, это должно  служить  достижению  какой-то
цели.  Действительно,   только   белок   с   «правильной»   пространственной
структурой может обладать  определёнными  свойствами,  т.  е.  выполнять  те
функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с  помощью  всё
тех  же  R-групп  аминокислот.   Оказывается,   боковые   цепи   не   только
поддерживают «правильную» форму  молекулы  белка  в  пространстве.  R-группы
могут связывать другие органические  и  неорганические  молекулы,  принимать
участие в химических реакциях, выступая, например, в роли катализатора.

  Часто сама пространственная организация полипептидной  цепи  как  раз'  и
нужна для того,  чтобы  сосредоточить  в  определённых  точках  пространства
необходимый для  выполнения  той  или  иной  функции  набор  боковых  цепей.
Пожалуй, ни один процесс в живом организме не проходит без участия белков.


  В ЧЁМ СЕКРЕТ ФЕРМЕНТОВ

  Все  химические  реакции,  протекающие  в  клетке,  происходят  благодаря
особому классу белков — ферментам. Это белки-катализаторы. У них  есть  свой
секрет,  который  позволяет   им   работать   гораздо   эффективнее   других
катализаторов, ускоряя реакции в миллиарды раз.

  Предположим, что несколько  приятелей  никак  не  могут  встретиться.  Но
стоило одному из них пригласить друзей на день рождения,  как  результат  не
заставил себя ждать: все оказались в одном месте в назначенное время.

  Чтобы встреча состоялась, понадобилось подтолкнуть друзей к контакту.  То
же самое делает и  фермент.  В  его  молекуле  есть  так  называемые  цгнтры
связывания.  В  них  расположены  привлекательные  для  определённого   типа
химических соединений (и  только  для  них!)  «уютные  кресла»  —  R-группы,
связывающие какие-то участки молекул  реагирующих  веществ.  Например,  если
одна из молекул имеет  неполярную  группу,  в  центре  связывания  находятся
гидрофобные боковые цепи. Если же в молекуле есть отрицательный  заряд,  его
будет поджидать в молекуле фермента R-группа с положительным зарядом.

  В результате обе молекулы реагентов связываются с ферментом и оказываются
в непосредственной близости друг от друга. Мало того, те их группы,  которые
должны вступить в химическую реакцию, сориентированы в  пространстве  нужным
для реакции образом. Теперь  за  дело  принимаются  боковые  цепи  фермента,
играющие роль катализаторов. В ферменте все «продумано» таким  образом,  что
R-группы-катализаторы тоже
12345
скачать работу

Белки и аминокислоты

 

Отправка СМС бесплатно

На правах рекламы


ZERO.kz
 
Модератор сайта RESURS.KZ