Белки и аминокислоты
е всё огромное многообразие белков с различными
функциями и свойствами может быть создано всего из 20 молекул? А разгадка
этого секрета природы проста — каждый белок имеет свой неповторимый
аминокислотный состав и уникальный порядок соединения аминокислот,
называемый первичной структурой белка.
СПИРАЛИ И СЛОИ
В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901—
1994), награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической
связи, и Роберт Кори (1897—1971) предположили, что некоторые участки
аминокислотной цепочки в белках закручены в спираль. Благодаря
совершенствованию экспериментальных методов (структуру белков изучают с
помощью рентгеновских лучей) через несколько лет эта гениальная догадка
подтвердилась.
Действительно, полипептидные цепи очень часто образуют спираль,
закрученную в правую сторону. Это первый, самый низкий уровень
пространственной организации белковых цепочек Здесь-то и начинают играть
роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0 и группа N—H
из разных пептидных связей могут образовывать между собой водородную связь.
Оказалось, что в открытой Полингом и Кори спирали такая связь образована
между группой С=0 каждой г-й аминокислоты и группой N—H (i + 4)-й
аминокислоты, т. е. между собой связаны аминокислотные остатки, отстоящие
друг от друга на четыре «бусинки». Эти водородные связи и стабилизируют
такую спираль в целом. Она получила название a.-спирали.
Позднее выснилось, что а-спираль — не единственный способ укладки
аминокислотных цепочек. Помимо спиралей они образуют ещё и слои. Благодаря
всё тем же водородным связям между группами С=0 и N—H друг с другом могут
«слипаться» сразу несколько разных фрагментов одной полипептидной цепи. В
результате получается целый слой — его назвали ^-слоем.
В большинстве белков а-спирали и р-слои перемежаются всевозможными
изгибами и фрагментами цепи без какой-либо определённой структуры. Когда
имеют дело с пространственной структурой отдельных участков белка, говорят
о вторичной структуре белковой молекулы.
БЕЛОК В ПРОСТРАНСТВЕ
Для того чтобы получить полный «портрет» молекулы белка, знания первичной
и вторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не дают представления
ни об объёме, ни о форме молекулы, ни тем более о расположении участков
цепи по отношению друг к другу. А ведь все спирали и слои каким-то образом
размещены в пространстве. Общая пространственная структура поли-пептидной
цепи называется третичной структурой белка.
Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемоглобина —
построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю
(родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом
они использовали данные экспериментов с рентгеновскими лучами. За
исследования в области строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были
удостоены Нобелевской премии. А в конце столетия была определена третичная
структура уже нескольких тысяч белков.
При образовании третичной структуры белка наконец-то проявляют активность
R-группы — боковые цепи аминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между
собой большинство «бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в
пространстве.
В живом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое большое
число основных аминокислот — восемь — содержат неполярные R-группы.
Разумеется, белок стремится надёжно спрятать внутрь своей молекулы
неполярные боковые цепи, чтобы ограничить их контакт с водой. Учёные
называют это возникновением гидрофобных взаимодействий (см. статью
«Мельчайшая единица живого»).
Благодаря гидрофобным взаимодействиям вся полипептидная цепочка принимает
определённую форму в пространстве, т. е. образует третичную структуру.
В молекуле белка действуют и другие силы. Часть боковых цепей основных
аминокислот заряжена отрицательно, а часть — положительно. Так как
отрицательные заряды притягиваются к положительным, соответствующие
«бусинки» «слипаются». Электростатические взаимодействия, или, как их
называют иначе, солевые мостики, — ещё одна важная сила, стабилизирующая
третичную структуру.
У семи основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними могут
возникать водородные связи, тоже играющие немалую роль в поддержании
пространственной структуры белка.
Между двумя аминокислотными остатками цистеина иногда образуются
ковалентные связи (—S—S—), которые очень прочно фиксируют расположение
разных участков белковой цепи по отношению друг к другу. Такие связи
называют дисуль-фидными мостиками. Это самые немногочисленные
взаимодействия в белках (в некоторых случаях они вообще отсутствуют), зато
по прочности они не имеют равных.
ВЫСШИЙ УРОВЕНЬ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ
Молекула белка может состоять не из одной, а из нескольких полипептидных
цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную
пространственную структуру — субь-единицу. Например, белок гемоглобин
состоит из четырёх субъединиц, которые образуют единую молекулу,
располагаясь в вершинах почти правильного тетраэдра. Субъединицы
«прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, что стабилизируют
третичную структуру. Это гидрофобные взаимодействия, солевые мостики и
водородные связи.
Если белок состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает
четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень
организации белковой молекулы. В отличие от первых трёх уровней
четвертичная структура есть далеко не у всех белков. Приблизительно
половина из известных на сегодняшний день белков её не имеют.
ПОЧЕМУ БЕЛКИ БОЯТСЯ ТЕПЛА
Связи, поддерживающие пространственную структуру белка, довольно легко
разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яичный белок
превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает.
Происходит это из-за разрушения пространственной структуры белков альбумина
в яичном белке и казеина (огглат. caseus — «сыр») в молоке. Такой процесс
называется денатурацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во
втором — значительное увеличение кислотности (в результате
жизнедеятельности обитающих в молоке бактерий). При денатурации белок
теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и
название процесса: от лат. denaturare — «лишать природных свойств»).
Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей
термической обработки пищевых продуктов является денатурация белков.
ЗАЧЕМ НУЖНА ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА
В природе почти ничего не происходит случайно. Если белок принял
определённую форму в пространстве, это должно служить достижению какой-то
цели. Действительно, только белок с «правильной» пространственной
структурой может обладать определёнными свойствами, т. е. выполнять те
функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помощью всё
тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не только
поддерживают «правильную» форму молекулы белка в пространстве. R-группы
могут связывать другие органические и неорганические молекулы, принимать
участие в химических реакциях, выступая, например, в роли катализатора.
Часто сама пространственная организация полипептидной цепи как раз' и
нужна для того, чтобы сосредоточить в определённых точках пространства
необходимый для выполнения той или иной функции набор боковых цепей.
Пожалуй, ни один процесс в живом организме не проходит без участия белков.
В ЧЁМ СЕКРЕТ ФЕРМЕНТОВ
Все химические реакции, протекающие в клетке, происходят благодаря
особому классу белков — ферментам. Это белки-катализаторы. У них есть свой
секрет, который позволяет им работать гораздо эффективнее других
катализаторов, ускоряя реакции в миллиарды раз.
Предположим, что несколько приятелей никак не могут встретиться. Но
стоило одному из них пригласить друзей на день рождения, как результат не
заставил себя ждать: все оказались в одном месте в назначенное время.
Чтобы встреча состоялась, понадобилось подтолкнуть друзей к контакту. То
же самое делает и фермент. В его молекуле есть так называемые цгнтры
связывания. В них расположены привлекательные для определённого типа
химических соединений (и только для них!) «уютные кресла» — R-группы,
связывающие какие-то участки молекул реагирующих веществ. Например, если
одна из молекул имеет неполярную группу, в центре связывания находятся
гидрофобные боковые цепи. Если же в молекуле есть отрицательный заряд, его
будет поджидать в молекуле фермента R-группа с положительным зарядом.
В результате обе молекулы реагентов связываются с ферментом и оказываются
в непосредственной близости друг от друга. Мало того, те их группы, которые
должны вступить в химическую реакцию, сориентированы в пространстве нужным
для реакции образом. Теперь за дело принимаются боковые цепи фермента,
играющие роль катализаторов. В ферменте все «продумано» таким образом, что
R-группы-катализаторы тоже
| |  скачать работу |
Белки и аминокислоты |
