Главная    Почта    Новости    Каталог    Одноклассники    Погода    Работа    Игры     Рефераты     Карты
  
по Казнету new!
по каталогу
в рефератах

Белки и аминокислоты



 Другие рефераты
Белки Белки в медицине Белки, их строение и состав [pic] Белки-ферменты

АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ

  Более 4 млрд лет назад  на  Земле  из  маленьких  неорганических  молекул
непостижимым образом возникли белки,  ставшие  строительными  блоками  живых
организмов.  Своим  бесконечным  разнообразием  всё  живое  обязано   именно
уникальным молекулам белка, и иные  формы  жизни  во  Вселенной  науке  пока
неизвестны.

  Белки, или протеины (от греч.  «протос»  —  «первый»),  —  это  природные
органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы  любого
организма. Из белков построены хрусталик глаза и паутина,  панцирь  черепахи
и ядовитые вещества грибов...  С  помощью  белков  мы  перевариваем  пищу  и
боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки,  а
в глубинах океана мерцают таинственным светом медузы.

  Белковых молекул в живой клетке во много  раз  больше,  чем  всех  других
(кроме воды, разумеется!). Учёные выяснили,  что  у  большинства  организмов
белки составляют более половины их сухой массы. И разнообразие видов  белков
очень велико — в одной клетке  такого  маленького  организма,  как  бактерия
Escherichia  сой'  (см.  дополнительный   очерк   «Объект   исследования   —
прокариоты»), насчитывается около 3 тыс. различных белков.

  Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем  Якопо
Бартоломео Беккари (1682— 1766)  из  пшеничной  муки.  Это  событие  принято
считать рождением химии белка. С тех пор почти за три столетия из  природных
источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.


  БИОЛОГИЧЕСКИЕ «БУСЫ»
  Молекула белка очень длинная. Химики называют такие молекулы  полимерными
(от греч. «поли» — «много» и  «мерос»  —  «часть»,  «доля»).  Действительно,
длинная молекула полимера состоит из множества маленьких молекул,  связанных
друг с другом. Так нанизываются на нить  бусинки  в  ожерелье.  В  полимерах
роль нити играют химические связи между бусинками-молекулами.

  Секрет белков спрятан в  особенностях  этих  самых  бусинок.  Большинство
полимеров не принимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь  тем  же
бусам, у которых и не может быть пространственной структуры: повесишь их  на
шею — они примут форму кольца или овала, положишь в коробку  —  свернутся  в
клубок  неопределённой  формы.  А  теперь  представим  себе,  что  некоторые
бусинки могут «слипаться» друг с другом. Например, красные  притягиваются  к
жёлтым.  Тогда  вся  цепочка  примет  определённую  форму,  обязанную  своим
существованием «слипа-нию» жёлтых и красных бусинок

  Нечто подобное происходит  и  в  белках.  Отдельные  маленькие  молекулы,
входящие в состав белка, обладают способностью «слипаться»,  так  как  между
ними действуют силы притяжения. В результате  у  любой  белковой  цепи  есть
характерная  только  для  неё   пространственная   структура.   Именно   она
определяет чудесные свойства белков. Без такой структуры  они  не  могли  бы
выполнять те функции, которые осуществляют в живой клетке.

  При длительном кипячении белков в присутствии сильных кислот или  щелочей
белковые цепи распадаются на составляющие их молекулы,
  называемые аминокислотами. Аминокислоты — это и  есть  те  «бусинки»,  из
которых состоит белок, и устроены они сравнительно просто.


  КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА

  В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный  с  четырьмя
заместителями. Один из них — атом водорода, второй  —  карбоксильная  группа
—СООН. Она легко «отпускает на волю»  ион  водорода  Н+,  благодаря  чему  в
названии аминокислот и присутствует слово «кислота».  Третий  заместитель  —
аминогруппа —NH2 и, наконец, четвёртый заместитель — группа атомов,  которую
в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы  разные,  и  каждая
из них играет свою, очень важную роль.
  Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скрыты  в  R-
группах (их ещё называют боковыми цепями). Что же касается группы —СООН,  то
химики-органики относятся к ней с  большим  почтением:  всем  другим  атомам
углерода  в  молекуле  даются  обозначения  в  зависимости  от  степени   их
удалённости от карбоксильной группы. Ближайший к ней атом именуют  а-атомом,
второй  —  в-атомом,  следующий  —  у-атомом  и  т.  д.  Атом   углерода   в
аминокислотах, который находится ближе всех к карбоксильной группе, т. е. а-
атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты,  входящие
в состав белка, называют а-аминокислотами.

  В природе встречаются также аминокислоты, в которых NH^-группа связана  с
более отдалёнными от  карбоксильной  группы  атомами  углерода.  Однако  для
построения белков природа выбрала  именно  а-аминокислоты.  Это  обусловлено
прежде всего тем, что только а-аминокислоты,  соединённые  в  длинные  цепи,
способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость  структуры  больших
белковых молекул.

  Число а-аминокислот, различающихся R-группой, велико. Но  чаще  других  в
белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно  рассматривать  как
алфавит «языка» белковой молекулы. Химики называют эти главные  аминокислоты
стандартными,  основными  или  нормальными.  Условно  основные  аминокислоты
делят на четыре класса.

  В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во  второй  —
аминокислоты,  содержащие  полярную   группу.   Следующие   два   составляют
аминокислоты с боковыми цепями, которые могут заряжаться  положительно  (они
объединяются  в  третий  класс)  или  отрицательно  (четвёртый).   Например,
диссоциация карбоксильной группы даёт анион — СОО-, а  протонирование  атома
азота — катион, например —NH3+. Боковые цепи аспарагиновой  и  глута-миновой
кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, которая при  значениях
рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода  (Н+)
и  приобретает  отрицательный  заряд.  Боковые  цепи   аминокислот   лизина,
аргинина и гистидина заряжены  положительно,  поскольку  у  них  есть  атомы
азота, которые, наоборот, могут ион водорода присоединять.

  Каждая  а-аминокислота  (кроме  глицина)  в  зависимости   от   взаимного
расположения четырёх заместителей может  существовать  в  двух  формах.  Они
отличаются друг от друга, как предмет от своего  зеркального  отражения  или
как правая рука от левой. Такие соединения получили название  хоральных  (от
грен.  «хир»  —  «рука»).  Хиральные  молекулы  открыл  в  1848  г.  великий
французский учёный Луи Пастер. Два  типа  оптических  изомеров  органических
молекул получили названия Д-форма (от лат. dexter — «правый») и Z-форма  (от
лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных молекул  —
глюкозы и фруктозы — декстроза  и  левулоза.  Примечательно,  что  в  состав
белков входят только  Z-аминокислоты,  и  вся  белковая  жизнь  на  Земле  —
«левая».

  Для нормальной жизнедеятельности организм нуждается в полном наборе из 20
основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезированы в  клетках
самого организма, а другие — должны поступать  в  готовом  виде  из  пищевых
продуктов. В первом случае аминокислоты называют заменимыми, а во  втором  —
незаменимыми. Набор последних для разных организмов различен. Например,  для
белой крысы  незаменимыми  являются  10  аминокислот,  а  для  молочнокислых
бактерий  —  16.   Растения   могут   самостоятельно   синтезировать   самые
разнообразные  аминокислоты,  создавать  такие,  которые  не  встречаются  в
белках.

  Для удобства 20 главных аминокислот обозначают символами, используя  одну
или  первые  три  буквы  русского  или  английского  названия  аминокислоты,
например аланин — Ала или А, глицин — Гли или G.



  ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

  Полимерная молекула белка образуется при  соединении  в  длинную  цепочку
бусинок-аминокислот. Они нанизываются на нить  химических  связей  благодаря
имеющимся у всех аминокислот амино- и карбоксильной группам,  присоединённым
к а-атому углерода.

  Образующиеся в результате такой реакции соединения называются пеп-тидами;
(—СО—NH—группировка в них — это пептидная  группа,  а  связь  между  атомами
углерода и азота — пептидная  связь  (её  ещё  называют  амидной).  Соединяя
аминокислоты  посредством  пептидных   связей,   можно   получить   пептиды,
состоящие из остатков очень многих аминокислот.  Такие  соединения  получили
название полипептиды. Полипептидное строение  белковой  молекулы  доказал  в
1902 г. немецкий химик Эмиль Герман Фишер.

  На   концах   аминокислотной   цепочки   находятся   свободные    амино-и
карбоксильная  группы;  эти  концы  цепочки   называют   N-   и   С-концами.
Аминокислотные остатки в полипеп-тидной  цепочке  принято  нумеровать  с  N-
конца.

  Общее число аминокислотных остатков  в  белковой  молекуле  изменяется  в
очень  широких  пределах.  Так,   человеческий   инсулин   состоит   из   51
аминокислотного остатка, а лизо-цим молока  кормящей  матери  —  из  130.  В
гемоглобине человека 4 аминокислотные цепочки, каждая из  которых  построена
из  примерно  140  аминокислот.  Существуют  белки,  имеющие  почти  3  тыс.
аминокислотных остатков в единой цепи.

  Молекулярные массы белков лежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых
белков, состоящих из 100 аминокислотных остатков,  до  1  млн  и  более  для
белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков,  состоящих  из
нескольких по-липептидных цепей.

  Возникает вопрос: как ж
12345
скачать работу


 Другие рефераты
Истина и ее критерии
Набоков
Ағарту тарихнаманың жалпы сипаттамасы
Меншік құқығының формалары мен түрлері


 

Отправка СМС бесплатно

На правах рекламы


ZERO.kz
 
Модератор сайта RESURS.KZ