Белки и аминокислоты
Другие рефераты
АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ
Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул
непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными блоками живых
организмов. Своим бесконечным разнообразием всё живое обязано именно
уникальным молекулам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока
неизвестны.
Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природные
органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого
организма. Из белков построены хрусталик глаза и паутина, панцирь черепахи
и ядовитые вещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и
боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а
в глубинах океана мерцают таинственным светом медузы.
Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других
(кроме воды, разумеется!). Учёные выяснили, что у большинства организмов
белки составляют более половины их сухой массы. И разнообразие видов белков
очень велико — в одной клетке такого маленького организма, как бактерия
Escherichia сой' (см. дополнительный очерк «Объект исследования —
прокариоты»), насчитывается около 3 тыс. различных белков.
Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо
Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это событие принято
считать рождением химии белка. С тех пор почти за три столетия из природных
источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.
БИОЛОГИЧЕСКИЕ «БУСЫ»
Молекула белка очень длинная. Химики называют такие молекулы полимерными
(от греч. «поли» — «много» и «мерос» — «часть», «доля»). Действительно,
длинная молекула полимера состоит из множества маленьких молекул, связанных
друг с другом. Так нанизываются на нить бусинки в ожерелье. В полимерах
роль нити играют химические связи между бусинками-молекулами.
Секрет белков спрятан в особенностях этих самых бусинок. Большинство
полимеров не принимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же
бусам, у которых и не может быть пространственной структуры: повесишь их на
шею — они примут форму кольца или овала, положишь в коробку — свернутся в
клубок неопределённой формы. А теперь представим себе, что некоторые
бусинки могут «слипаться» друг с другом. Например, красные притягиваются к
жёлтым. Тогда вся цепочка примет определённую форму, обязанную своим
существованием «слипа-нию» жёлтых и красных бусинок
Нечто подобное происходит и в белках. Отдельные маленькие молекулы,
входящие в состав белка, обладают способностью «слипаться», так как между
ними действуют силы притяжения. В результате у любой белковой цепи есть
характерная только для неё пространственная структура. Именно она
определяет чудесные свойства белков. Без такой структуры они не могли бы
выполнять те функции, которые осуществляют в живой клетке.
При длительном кипячении белков в присутствии сильных кислот или щелочей
белковые цепи распадаются на составляющие их молекулы,
называемые аминокислотами. Аминокислоты — это и есть те «бусинки», из
которых состоит белок, и устроены они сравнительно просто.
КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА
В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя
заместителями. Один из них — атом водорода, второй — карбоксильная группа
—СООН. Она легко «отпускает на волю» ион водорода Н+, благодаря чему в
названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель —
аминогруппа —NH2 и, наконец, четвёртый заместитель — группа атомов, которую
в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая
из них играет свою, очень важную роль.
Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скрыты в R-
группах (их ещё называют боковыми цепями). Что же касается группы —СООН, то
химики-органики относятся к ней с большим почтением: всем другим атомам
углерода в молекуле даются обозначения в зависимости от степени их
удалённости от карбоксильной группы. Ближайший к ней атом именуют а-атомом,
второй — в-атомом, следующий — у-атомом и т. д. Атом углерода в
аминокислотах, который находится ближе всех к карбоксильной группе, т. е. а-
атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие
в состав белка, называют а-аминокислотами.
В природе встречаются также аминокислоты, в которых NH^-группа связана с
более отдалёнными от карбоксильной группы атомами углерода. Однако для
построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты. Это обусловлено
прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённые в длинные цепи,
способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших
белковых молекул.
Число а-аминокислот, различающихся R-группой, велико. Но чаще других в
белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рассматривать как
алфавит «языка» белковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты
стандартными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты
делят на четыре класса.
В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй —
аминокислоты, содержащие полярную группу. Следующие два составляют
аминокислоты с боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно (они
объединяются в третий класс) или отрицательно (четвёртый). Например,
диссоциация карбоксильной группы даёт анион — СОО-, а протонирование атома
азота — катион, например —NH3+. Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой
кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, которая при значениях
рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н+)
и приобретает отрицательный заряд. Боковые цепи аминокислот лизина,
аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы
азота, которые, наоборот, могут ион водорода присоединять.
Каждая а-аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимного
расположения четырёх заместителей может существовать в двух формах. Они
отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального отражения или
как правая рука от левой. Такие соединения получили название хоральных (от
грен. «хир» — «рука»). Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий
французский учёный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических
молекул получили названия Д-форма (от лат. dexter — «правый») и Z-форма (от
лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных молекул —
глюкозы и фруктозы — декстроза и левулоза. Примечательно, что в состав
белков входят только Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле —
«левая».
Для нормальной жизнедеятельности организм нуждается в полном наборе из 20
основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезированы в клетках
самого организма, а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых
продуктов. В первом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором —
незаменимыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для
белой крысы незаменимыми являются 10 аминокислот, а для молочнокислых
бактерий — 16. Растения могут самостоятельно синтезировать самые
разнообразные аминокислоты, создавать такие, которые не встречаются в
белках.
Для удобства 20 главных аминокислот обозначают символами, используя одну
или первые три буквы русского или английского названия аминокислоты,
например аланин — Ала или А, глицин — Гли или G.
ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД
Полимерная молекула белка образуется при соединении в длинную цепочку
бусинок-аминокислот. Они нанизываются на нить химических связей благодаря
имеющимся у всех аминокислот амино- и карбоксильной группам, присоединённым
к а-атому углерода.
Образующиеся в результате такой реакции соединения называются пеп-тидами;
(—СО—NH—группировка в них — это пептидная группа, а связь между атомами
углерода и азота — пептидная связь (её ещё называют амидной). Соединяя
аминокислоты посредством пептидных связей, можно получить пептиды,
состоящие из остатков очень многих аминокислот. Такие соединения получили
название полипептиды. Полипептидное строение белковой молекулы доказал в
1902 г. немецкий химик Эмиль Герман Фишер.
На концах аминокислотной цепочки находятся свободные амино-и
карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- и С-концами.
Аминокислотные остатки в полипеп-тидной цепочке принято нумеровать с N-
конца.
Общее число аминокислотных остатков в белковой молекуле изменяется в
очень широких пределах. Так, человеческий инсулин состоит из 51
аминокислотного остатка, а лизо-цим молока кормящей матери — из 130. В
гемоглобине человека 4 аминокислотные цепочки, каждая из которых построена
из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти 3 тыс.
аминокислотных остатков в единой цепи.
Молекулярные массы белков лежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых
белков, состоящих из 100 аминокислотных остатков, до 1 млн и более для
белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из
нескольких по-липептидных цепей.
Возникает вопрос: как ж
| |  скачать работу |
Другие рефераты
| 
