Главная    Почта    Новости    Каталог    Одноклассники    Погода    Работа    Игры     Рефераты     Карты
  
по Казнету new!
по каталогу
в рефератах

Белки и аминокислоты

 расположены  вблизи  от  места  событий,  которое
называют активным центром. А после завершения реакции фермент «отпускает  на
волю» молекулы-продукты (см. статью «Ферменты — на все руки мастера»).



  ОТКУДА БЕРЁТСЯ ИММУНИТЕТ

  Белки выполняют в организме множество функций;  они,  например,  защищают
клетки  от  нежелательных  вторжений,  предохраняют   их   от   повреждений.
Специальные белки — антитела обладают способностью распознавать проникшие  в
клетки бактерии, вирусы, чужеродные полимерные молекулы  и  нейтрализовывать
их.

  У высших позвоночных от  чужеродных  частиц  организм  защищает  иммунная
система.  Она  устроена  так,  что  организм,  в  который  вторглись   такие
«агрессоры» — антигены, начинает вырабатывать  антитела.  Молекула  антитела
прочно связывается с антигеном: у антител, как  и  у  ферментов,  тоже  есть
центры связывания. Боковые цепи  аминокислот  расположены  в  центрах  таким
образом, что антиген, попавший в эту ловушку, уже  не  сможет  вырваться  из
«железных лап» антитела. После связывания с антителом  враг  выдворяется  за
пределы организма.

  Можно  ввести  в  организм  небольшое  количество  некоторых   полимерных
молекул, входящих в  состав  бактерий  или  вирусов-возбудителей  какой-либо
инфекционной болезни.

  В организме немедленно появятся соответствующие антитела. Теперь попавший
в кровь или лимфу «настоящий» болезнетворный микроб тотчас  же  подвергнется
атаке этих антител,  и  болезнь  будет  побеждена.  Такой  способ  борьбы  с
инфекцией есть не что иное, как нелюбимая  многими  прививка.  Благодаря  ей
организм приобретает иммунитет к инфекционным болезням.


  ДЛЯ ЧЕГО В ГЕМОГЛОБИНЕ ЖЕЛЕЗО
  В природе существуют  белки,  в  которых  помимо  аминокислот  содержатся
другие химические компоненты, такие,  как  липиды,  сахара,  ионы  металлов.
Обычно  эти  компоненты  играют  важную  роль  при  выполнении  белком   его
биологической функции. Так, перенос молекул  и  ионов  из  одного  органа  в
другой осуществляют транспортные белки плазмы крови.  Белок  гемоглобин  (от
греч. «гема» — «кровь» и лат.  globus  —  «шар»,  «шарик»),  содержащийся  в
кровяных клетках — эритроцитах (от греч. «эритрос» — «красный» и  «китос»  —
«клетка»), доставляет кислород от лёгких к тканям.  В  молекуле  гемоглобина
есть  комплекс  иона  железа  Fe24"  со  сложной   органической   молекулой,
называемый гемам. Гемоглобин  состоит  из  четырёх  белковых  субъединиц,  и
каждая из них содержит по одному гему.
  В связывании кислорода в лёгких  принимает  участие  непосредственно  ион
железа. Как только к нему хотя  бы  в  одной  из  субъединиц  присоединяется
кислород, сам ион тут же  чуть-чуть  меняет  своё  расположение  в  молекуле
белка. Движение железа «провоцирует» движение  всей  аминокислотной  цепочки
данной субъединицы, которая слегка трансформирует свою третичную  структуру.
Другая  субъединица,  ещё  не  присоединившая  кислород,  «чувствует»,   что
произошло с соседкой. Её структура тоже начинает меняться.  В  итоге  вторая
субъединица связывает кислород легче, чем первая. Присоединение кислорода  к
третьей и четвёртой субъединицам происходит с ещё меньшими трудностями.  Как
видно, субъединицы помогают друг другу в работе. Для этого-то гемоглобину  и
нужна четвертичная структура. Оксид углерода СО (в просторечии угарный  газ)
связывается с железом в геме в сотни  раз  прочнее  кислорода.  Угарный  газ
смертельно опасен для  человека,  поскольку  лишает  гемоглобин  возможности
присоединять кислород.


  А ЕЩЁ БЕЛКИ...

  ...Служат питательными веществами. В семенах  многих  растений  (пшеницы,
кукурузы, риса и др.)  содержатся  пищевые  белки.  К  ним  относятся  также
альбумин — основной  компонент  яичного  белка  и  казеин  —  главный  белок
молока. При переваривании в  организме  человека  белковой  пищи  происходит
гидролиз пептидных связей. Белки «разбираются»  на  отдельные  аминокислоты,
из которых организм в дальнейшем «строит» новые пептиды или  использует  для
получения энергии. Отсюда и название:
  греческое  слово  «пептос»  означает   «переваренный».   Интересно,   что
гидролизом пептидной связи управляют тоже белки — ферменты.
  ...Участвуют  в  регуляции  клеточной  и  физиологической  активности.  К
подобным белкам относятся многие гормоны (от греч. «гормао»  —  «побуждаю»),
такие, как инсулин, регулирующий обмен глюкозы, и гормон роста.
  ...Наделяют организм способностью изменять форму и передвигаться. За  это
отвечают белки актин и миозин, из которых построены мышцы.
  ...Выполняют опорную и защитную функции, скрепляя биологические структуры
и  придавая  им  прочность.  Кожа  представляет  собой  почти  чистый  белок
коллаген, а волосы, ногти и перья состоят из прочного  нерастворимого  белка
кератина.


  ЧТО ЗАПИСАНО В ГЕНАХ

  Последовательность  аминокислот  в  белках  кодируется  генами,   которые
хранятся и передаются по  наследству  с  помощью  молекул  ДНК  (см.  статьи
«Хранитель  наследственной   информации.   ДНК»   и   «Экспрессия   генов»).
Пространственную  структуру  белка  задаёт   именно   порядок   расположения
аминокислот. Получается, что не только первичная, но и вторичная,  третичная
и  четвертичная  структуры  белков  составляют   содержание   наследственной
информации. Следовательно, и выполняемые белками  функции  запрограммированы
генетически. Громадный перечень  этих  функций  позволяет  белкам  по  праву
называться главными молекулами жизни. Поэтому сведения о белках  и  есть  то
бесценное сокровище, которое передаётся в природе от поколения к поколению.
  Интерес человека к этим органическим соединениям с  каждым  годом  только
увеличивается. Сегодня учёные уже  расшифровали  структуру  многих  белковых
молекул. Они выясняют  функции  самых  разных  белков,  пытаются  определить
взаимосвязь функций  со  структурой.  Установление  сходства  и  различий  у
белков,  выполняющих  аналогичные  функции  у   разных   живых   организмов,
позволяет глубже проникать в тайны эволюции.



  АМИНОКИСЛОТЫ — ПОКАЗАТЕЛИ ВОЗРАСТА
  D-  и  L-формы   аминокислот   обладают   способностью   очень   медленно
превращаться друг  в  друга.  За  определённый  (весьма  длительный)  период
времени чистая D- или I-форма может  стать  смесью  равных  количеств  обеих
форм. Такая  смесь  называется  раиемагом,  а  сам  процесс  —раие-мизаиией.
Скорость рацемизации зависит от  температуры  и  типа  аминокислоты.  Данное
свойство можно использовать для  определения  возраста  ископаемых  остатков
организмов, а при  необходимости  —  и  живых  существ.  Например,  в  белке
дентина  (дентин   —   костная   ткань   зубов)   1-ас-парагиновая   кислота
самопроизвольно раиемизуется со скоростью 0,1 % в  год.  У  детей  в  период
формирования зубов в  дентине  содержится  только  1-аспарагиновая  кислота.
Дентин выделяют из зуба и определяют В нём  содержание  0-формы.  Результаты
теста достаточно точны. Так, для  97-летней  женщины,  возраст  которой  был
документально  засвидетельствован,  тест  показал  возраст  99  лет.  Данные
исследований, выполненных на ископаемых остатках доисторических  животных  —
слонов,  дельфинов,  медведей,   —   хорошо   согласуются   с   результатами
датирования, полученными радионуклидным методом.

  ЗА ЧТО СЕНГЕР ПОЛУЧИЛ НОБЕЛЕВСКИЕ ПРЕМИИ

  При гидролизе белков до аминокислот (разрушении  пептидной  связи  водой)
теряется информация  о  последовательности  их  соединения.  Поэтому  долгое
время считали, что определение первичной структуры белка представляет  собой
совершенно безнадежную задачу. Но в  50-х  гг.  XX  в.  английский  биохимик
Фредерик Сенгер (родился в 1918  г.)  смог  расшифровать  последовательность
аминокислот в полипептидных  цепях  гормона  инсулина.  За  эту  работу,  на
выполнение которой ушло  несколько  лет,  в  1958  г.  Сенгер  был  удостоен
Нобелевской премии по химии  (двадцатью  годами  позже  он  совместно  с  У.
Гилбертом получил вторую премию за вклад в установление первичной  структуры
ДНК).
  Принципы   определения   аминокислотной    последовательности,    впервые
сформулированные Сенгером, используются и  ныне,  правда,  со  всевозможными
вариациями  и   усовершенствованиями.   Процедура   установления   первичной
структуры белка сложна и многоступенчата:  в  ней  около  десятка  различных
стадий. Сначала белок расщепляют до отдельных  аминокислот  и  устанавливают
их тип и количество в данном веществе. На следующей стадии длинную  белковую
молекулу  расщепляют  уже  не  полностью,  а  на  фрагменты.  Затем  в  этих
фрагментах  определяют  порядок  соединения   аминокислот,   последовательно
отделяя  их  одну  за  другой.  Расшепление  белка  на  фрагменты   проводят
несколькими  способами,  чтобы  в  разных  фрагментах  были  перекрывающиеся
участки.  Выяснив  порядок  расположения  аминокислот  во  всех  фрагментах,
получают полную информацию о том, как аминокислоты расположены  в  белке.  К
концу XX в. созданы  специальные  приборы,  определяющие  последовательность
аминокислот в молекуле белка  в  автоматическом  режиме  —  секвенаторы  (от
англ. sequence — «последовательность»).


  молоко
  И КИСЛОМОЛОЧНЫЕ ПРОДУКТЫ
  Молоко представляет собой коллоидный раствор жира в воде. Под микроскопом
хорошо  видно,  что  оно  неоднородно:  в  бесцветном  растворе  (сыворотке)
плавают жировые шарики.
  В коровьем молоке обычно содержится от 3 до 6 %  жиров  (в  основном  это
сложные эфиры глицерина и  насыщенных  карбоновых  кислот  - 
12345
скачать работу

Белки и аминокислоты

 

Отправка СМС бесплатно

На правах рекламы


ZERO.kz
 
Модератор сайта RESURS.KZ