Ферменты
ы.
H2N
C=O + H2O = CO2 + 2NH3
H2N/ вода углекислота амиакаммиак
мочевина
Долгое время считалось, что мочевина является единственным
субстратом уреазы. Но не так давно было показано, что
кристалическаякристаллическая уреаза может действовать и на близкого
родственника мочивины-мочевины - оксимочевину, отличающуюся наличием в
молекуле одного атома кислорода.
HOHN
C=O
H2N/
оксимочевина
«Правда, реакция гидролиза мочевины под влиянием уреазы протекает в 120 раз
медленнее, чем гидролиз мочевины» (В. И. Розенгарт Ферменты- двигатели
жизниДЖ)
Таким образом, понятие "абсолютная специфичность" является в известной мере
относительным.
ГруповаяГрупповая специфичность. Она характеризует подовляющееподавляющее
большинство ферментов и состоит в том, что фермент, проявляя свойственную
ему специфичность по отношению креакциик реакции, способен действовать не
на один, а на несколько, иногда на большое число субстратов со сходным
химическим строением. Например (смотри пиложениеприложение № 1), три разных
фермента, действующие на аминокислоты. все они обладают групповой
специфичностью, так как действуют не на какую- нибудь одну аминокислоту, а
на многие, иногда на все аминокислоты.
4. Относительно групповая специфичность проявляется тогда, когда фермент
безразличен к структуре соединения и имеет значение лишь тип связи.
Примером служит химотрипсин, расщепляющий только пептидную связь.
Стереохимическая и оптическая специфичность имеет особое значение.
Проявляется только в случае оптически активных веществ, и фермент активен
только по отношению к одной стереоизомерной форме соединения. Например, L-
аргимназа разлагает L-аргитнин на L- орнитин и мочевину, но не действует на
Аa- аргининт. Известным примером служит d и L- специфичность оксидаз
аминокислот. Стереохимическая и оптическая активность так- же может быть
абсолютной и относительной; например, карбоксипептидаза, расщепляющая
карбобензокси -глицил-L- фенилаланин совсем не действует на субстрат с Аd-
фенилаланином: с другой стороны, эстераза свиной печени разлогаетразлагает
метиловый эфир L- миндальной кислоты лишь вдвое быстрее, чемегочем его Аd-
изомер.
СОСТАВ.
После того как стало возможным исследование ферментов в бесклеточнойбес
клеточной среде, была окончательно установлена их химическая природа. Было
выявлено, что все они представляют собой вещества белковой природы и как
все белки, могут быть простыми и сложными в зависимости от сопутствующего
компонента небелкового характера (простетической группы).
Ферменты- простые белки- построены только из аминокислот, и их
каталитические свойства обусловлены свойством самой белковой молекулы. К
этоцэтой группе ферментов относится большинство гидролитических ферментов.
Ферменты- сложные белки- содержат в своём составе, помимо белкового
компонента, ещё и небелковый- например, нуклеотиды, геминовую группу,
витамины, атомы ( катионы ) металла. К таким фермантамферментам обычно
относятся ферменты окислительно- восстановительногоокислительно-
восстановительного действия. Прочность связи между белковым компонентом и
простетической группой в сложных ферментах может быть различной. В
некоторых случаях связь прочная, в других - простетическая группа довольно
легко отделяется, например при диализе. Легко диссоциирующие простетические
группы ферментов получилиназваниеполучили название коферментов. При
отделении простетической группы от белковой части фермента - последний
теряет свою активность. В простых ферментах активный центр образуется
непосредственно группировкой аминокислотных остатков в спиральной цепи
белковой молекулы. В сложных ферментах он образуется простетической группой
и некоторыми прилегающими к ней остатками. Размер активных центров
значительно меньше самой молекулы фермента. На один активный центр
приходится масса молекулы с молекулярным весом 30000. В простых ферментах
пространственная группировка этих аминокислотных остатков сама по себе
определяет структуру активного уентрацентра и каталитическую активность
фермента. В сложных ферментах структура активного центра определяется
простетической группой и боковыми группами некоторых аминокислотных
остатков, пространственная структура которых оказывает существенное влияние
на специфичность и каталитическую активность небелкового компонента. Среди
таких аминокислотных остатков наибольшее значение имеют SH- группы
цистеина, OH- группы серина, несколько меньшее значение имеет индольная
группа триптофана, карбонильные группы дикарбоновых аминокислот. Компоненты
активного центра нельзя представлять последовательно расположенными на,
каком - либо участке цепи. По- видимому , активный центр формируется из
компонентов, удалённых в первичной структуре полепиптиднойполипептидной
цепи, но пространственно сближенных благодоряблагодаря специфической
укладке полипептидной цепи.
КЛАСИФИКАЦИЯКЛАССИФИКАЦИЯ.
Сейчас известно около 2 тысяч ферментов, но список этот не закончен. В
зависимости от типа катализируемой реакции все ферменты подразделяются на 6
классов:
5. Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции,-
реакции оксидоредуктазы;
6. Ферменты переноса различных групировокгруппировок ( метильных, амино-
и фосфогрупп и другие)- трансферазы.
7. Ферменты, осущевствляющие гидролиз химических связей,-связей -
гидролазы
8. Ферменты негидролитическогоне гидролитического отщепления от субстрата
различных группировок (NH3, CO2,H2O и другие)- лиазы.
9. Ферменты, ускоряющие синтез связей в биологических молекулах при
участии доноторов энергии, например АТФ,- лигазы.
10. Ферменты, катализирующие превращение изомеров друг в друга,-
изомеразы.
ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные
процессы в организме. Они осущевствляют перенос водорода и электронов и по
своим привиальным названием известны как дегидрогеназы, оксидазы и
пероксидазы. Эти ферменты отличаются тем, что имеют специфические
коферменты и простетические группы. Их подразделяют на функциональные
группы доноров, от которых они принимают водород или электроны, и
акцепторов, на которые они их передают (на СН-ОН группу, СН- NH группу, C-
NH группу и другие).
ТРАНСФЕРАЗЫ – ферменты, переносящие атомные группы ( в зависимости от
отготого, перенос какой группы они осущевствляютосуществляют, их
соответственно называют). Среди них известны ферменты
осущевствляющиеосуществляющие транспорт больших остатков, например
гликозилтрансферазы и другие. ТрансферазыТрансферазы благодоряблагодаря
разнообразию переносимых ими остатков принимают участие в промежуточном
обмене веществ.
ГИДРОЛАЗЫ – ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных
субстратов (при участии молекул воды). В зависимости от этого среди них
различают эстеразы, расщипляющие сложноэфирную связь между карбоновыми
кислотами (липаза) тиоловыхтиоловых эфиров, фосфоэфирную связь и так
далиедалее; гликозидазы, расщепляющие гликозидные связи, пептид -
гидролазы, действует на пептидную связь и другие.
ЛИАЗЫ. К этой группе относятся ферменты, способные отщеплять различные
группы от субстрата негидролитическимне гидролитическим путём с
образованием двойных связей или, напротив, присоединять группы к двойной
связи. При расщеплении образуется Н2О или СО2 или большие остатки- например
ацетил- СоА. Лиазы играют весьма важную роль в процессе обмена веществ.
ИЗОМЕРАЗЫ – ферменты, катализирующие превращение изомерных форм друг в
друга, то - есть осущевствляющиеосуществляющие внутримолекулярное
превращение различных групп. К ним относятся не только ферменты,
стимулирующие реакции взаимных переходов оптических и геометрических
изомеров, но и такие, которые могут способствовать превращению альдоз в
кетозы или перемещению эфирной связи и другие.
ЛИГАЗЫ. Раньше эти ферменты не отделяли от лиаз, так как реакция последних
часто идёт в двух направлениях, однако недавно было выяснено, что синтез и
распад в большинстве случаев происходит под влиянием различных ферментов, и
на этом основании ввыделенвыделен отдельный класс лигаз (синтетаз).
Ферменты, обладающие двойным действием, получили название бифункциональных.
Лигазы принимают участие в реакции соединения двух молекул, то-естьто есть
синтетических процессах, сопровождающихся расщеплением макроэнергитических
связей АТФ или других макроэргов.
«Первое подразделение ферментов на самые крупные группы (6 классов)
основано не на названии субстрата, а на природе химической реакции, которую
фермент катализирует. Далее, внутри классов ферменты делят на подклассы,
руководствуясь строением субстрата. В подклассы объединяют ферменты данного
класса, действующие на сходно построенные субстраты. На этом деление не
заканчивается. Ферменты Робота естьмама и прапажа каждого подкласса
разбивают на подклассы, в которых ещё строже уточняют структуру химических
групп, отличающих субстраты друг от друга. Подкласс это последняя низшая
ступень классификации. Внутри подклассов перечисляют уже отдельные,
индивидуальные ферменты. Таким образом, вся система проста и достаточно
стройна:
КЛАСС- ПОДКЛАСС- ПОДПОДКЛАСС- ИНДИВИДУАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ.
В соответствии с этим принципом классификации предложена очень удобная
система нумерации (индексации) ферментов. Каждый индекс состоит из четырёх
цифр, разделённых точками:
1. Номер класса.
2. Номер подкласса в данном классе
3. Номер подподкласса
4. Номер, присвоенный данному индивидуальному ферменту этого подподкласса»
(В. И. Розенгарт Ферменты- двигатели жизни)
Например, амилаза-фермент, гидролизующий крахмал с которой мы уже
встречались неоднократно, имеет индекс 3.2.1.1. Классификация ферментов
построена так, что в ней оставлены свободные места
| |  скачать работу |
Ферменты |
