Ферменты
отами, составляет основную часть
генетического материала клетки. В ходе обмена нуклеиновых кислот наряду с
синтезом происходит и распад. Этот процесс катализирует большая группа
ферментов, объединенных названием нуклеаз. Цепочка нуклеиновых кислот
образованна фосфорной кислотой и углеводородом; азотистые основания служат
боковыми группами. Поэтому разрушение нуклеиновых кислот – это разрыв
связей между остатками фосфорной кислоты и углевода. Все нуклеазы могут
быть разделены на две группы: экзонуклеазы и эндонуклеазы. Экзонуклеазы
действуют с одного из концов полинуклеотидной цепи и на каждом этапе
отсекает по одному нуклеотиду, постепенно укорачивая цепочку. В отличие от
этого эндонуклеазы сразу во многих местах разрывают связи внутри молекулы
нуклеиновых кислот и поэтому приводят к быстрой деградации молекулы. Весь
комплекс ферментов обмена нуклеиновых кислот выполняет важную биологическую
задачу: сохранение в целостности генетического материала клетки и репарации
(исправления) тех повреждений структуры ДНК, которые могут возникнуть а
результате радиоактивного или ультрафиолетового облучения и других вредных
воздействий.
Известно, что все проявления жизнедеятельности связаны с затратой энергии.
Эта энергия освобождается при химических превращениях в клетке тех веществ,
которые в виде пищи поступают в наш организм. Задача пищеварения сводится к
тому, чтобы превратить главные пищевые вещества: белки, углеводы и жиры, -
в такие продукты, которые непосредственно смогут быть использованы во
внутриклеточном обмене. Свой путь в организме пища начинает, попадая в рот,
и уже на этом этапе она сталкивается с ферментами. В слюне содержится
фермент амилазы, катализирующий разложения крахмала и превращение его в
сахар. Разжёванная и смоченная слюной пища проглатывается и через пищевод
попадает в желудок. Слизистая оболочка желудка вырабатывает желудочный сок.
В желудочном соке есть соляная кислота , придающая желудочному содержимому
кислую среду. Так же в желудочном соке имеется протеолитический
(расщепляющий белки) фермент – пепсин. Он как раз лучше всего действует в
кислой среде. Пепсин не расщепляет белки до конца, он только
''раскладывает'' крупную белковую молекулу на части, доступные для действия
пищеварительных ферментов кишечника. Из желудка пищевая кашица поступает в
двенадцатиперстную кишку, где на неё изливаются соки дву самых крупных
желёз человеческого организма: печени и поджелудочной железы. Сок
поджелудочной железы содержит большой набор ферментов, действующих на все
важнейшие пищевые вещества. Ферменты: трипсин и химотрипсин (расщепляющие
белки) расщепляют пептидные цепи в разных местах. Комбинированная атака
протеолитических ферментов желудочного и поджелудочного соков приводят к
распаду белков на мелкие пептиды, содержащие небольшое количество
аминокислотных остатков. В поджелудочном соке содержится чрезвычайно
активная амилаза, она практически полностью завершает расщепление крахмала,
начатое слюной. В результате крахмал превращается в солодовый сахар –
мальтозу – дисахарид, состоящий из двух остатков глюкозы. Третий главный
компонент пищи – жиры тоже расщепляются под влиянием поджелудочного сока.
Для этой цели там содержится специальный фермент – липаза. Простейшая и
наиболее распространённая форма жиров – триглицериды. Под действием липазы
молекула триглицерида присоединяет три молекулы воды и распадается на
составляющие его глицерин и жирные кислоты. Но заключительную работу в
области пищеварения совершает кишечный сок, вырабатываемый клетками
слизистых оболочек тонких кишок. Он содержит много ферментов, заканчивающих
процесс окончательного разложения пищевых веществ. Осколки белковых молекул
распадаются на отдельные аминокислоты; мальтоза, образовавшаяся из
крахмала, и другие сложные углеводы превращаются в простые углеводы –
моносахариды – вроде глюкозы. На этом заканчивается процесс пищеварения.
Одна из защитных реакций – свёртывание крови, происходит с участием
ферментов. Как же происходит свертывание крови? Кровь, как известно состоит
из жидкой части – плазмы и так называемых ферменных элементов, которые в
ней плавают. Это кровяные клетки: эритроциты (красные кровяные тельца) и
тромбоциты (кровяные пластинки). Плазма представляет собой сложный раствор
многих веществ, в том числе самых разнообразных белков. Из белков плазмы
для нас сейчас особый интерес представляет один – фибриноген. Пока кровь
течёт по кровеносным сосудам, с фибриногеном ничего не происходит. Но стоит
поранить сосуд настолько, чтобы кровь вытекала из него, как фибриноген
очень быстро превращается в другой белок – фибрин. Фибрин, в отличии от
фибриногена, не растворяется в плазме. В виде тонких нитей, переплетённых в
густую сетку, он выпадает в осадок. В этой сетке застревают кровяные клетки
и образуется плотный сгусток – тромб, препятствующий дальнейшему
кровотечению. Превращение фибриногена в фибрин – процесс ферментативный,
катализируемый ферментом тромбином. Тромбин – протеолитический фермент,
подобный трипсину и химотрипсину. Но это фермент очень специфичный. Он
действует только на фибриноген, отщепляя от его молекулы два сравнительно
небольших полипептида. Оставшаяся часть молекулы фибриногена
перестраивается и превращается в нерастворимый фибрин.
(тромбин)
Фибриноген 2 Полипептида + фибрин
Также ферменты играют важную роль во всех проявлениях жизни. Успехи учения
о ферментах внесли весомый вклад в развитие всех направлений человеческой
практики.
Ферменты нашли широкое применение в медицине. Это, прежде всего, изучение
таких болезней причина, которых лежит в недостаточности тех или иных
ферментов. Далее это использование определения активности ферментов в
биологических жидкостях и тканях для диагностики различных заболеваний. И,
наконец, это применение ферментов в качестве лекарственных средств.
Генетически обусловленные нарушения. Время от времени в бесконечно длинных
цепях ДНК, где записаны все инструкции по синтезу белков, вдруг появляются
случайные замены: вместо одного нуклеотида становится другой. Такие замены
называются мутациями. Чаще всего конкретные причины мутации неизвестны. А
последствия их нередко бывают роковыми. Приведем такой пример. Люди
отличаются друг от друга цветом кожи, волос и глаз. Причина этого – разные
пигменты, меланины, синтезируемые из некоторых аминокислот под влиянием
определённых ферментов. Если образование этих пигментов не происходит из -
за отсутствия одного из участвующих в реакции ферментов, возникает
альбинизм – отсутствие окраски. Люди альбиносы имеют очень белые волосы и
светлые глаза. Альбиносы по здоровью не уступают людям с нормальной
окраской. Гораздо более тяжёлым заболеванием, нередко приводящим к гибели
новорождённых, является непереносимость простых углеводов – моносахаридов
(галактозы и фруктозы ). Здесь речь идёт о невозможности нормального обмена
веществ в клетках из- за отсутствия необходимых ферментов. Достаточно
подробно изучены врождённые болезни, связанные с недостатком ферментов,
катализирующих разложение гликогена. В результате нарушения этого процесса
гликоген начинает накапливаться в тканях в избыточном количестве и
препятствует нормальному течению обмена веществ. Такие болезни получили
название гликогенозов. Болезни, связанные с отсутствием витаминов, называют
авитаминозом. Но по существу они являются ферментозами. Давно известна и
когда – то была широко распространена болезнь ''бери – бери ''(сейчас её
называют полиневритом – множественное воспаление нервов, в некоторых
слаборазвитых странах она и теперь встречается нередко). Причина её
отсутствие в пище витамина В1. Этот витамин – тиамин – в соединении с
фосфорной кислотой представляет собой небелковую часть фермента
декарбоксилазы. Декарбоксилаза разрушает карбоксильную группу (- СООН)
некоторых органических кислот, отщепляя от неё углекислоту (СО2). В
отсутствии витамина В1 декарбоксилаза образоваться не может, реакция
прекращается и в нервной ткани наступают нарушения, типичные для
полиневрита: параличи конечностей, боли в мышцах, слабость, контрактуры.
Тяжёлое заболевание – пеллагра – связано с отсутствием в пище витамина РР –
никотиновой кислоты. Упомянем ещё об одном витамине. Он называется
витамином В2, а по химической природе представляет собой довольно сложную
циклическую структуру – рибофлавин. Авитаминоз В2 связан с тяжёлым
поражением кожи лица и глаз. Причина недостаток фермента.
Ферменты также используются в диагностике. Определение активности ферментов
в биологических жидкостях и тканях стало неотъемлемым средством
лабораторной диагностики различных заболеваний. Для диагностических целей
ферментативную активность определяют почти исключительно в крови,
значительно реже в моче и лишь в отдельных случаях в тканях. Не все ткани в
одинаковой мере синтезируют разные ферменты. Для печени, например, типична
высокая активность одних ферментов, для почек или скелетных мышц – других.
Это явление называют органоспецифичностью ферментов. Иногда
органоспецифичность выражена очень чётко: фермент содержится только в каком
– нибудь одном органе и отсутствует, а других. Таким образом, врач получает
возможность по повышению активности некоторых ферментов в плазме выявить
заболевание, связанные с нарушением функций совершенно определенных
органов. В последнее время предпринимаются всё более успешные попытки
использовать ферменты и для лечения некоторых болезней. Уже давно некоторые
ферменты применяют для так называемой заместительной терапии – для
возмещения дефицита ферментов, возникающего при некоторых заболеваниях.
Особенно успешна такая терапия при нарушениях функций желудочно-кишечн
| |  скачать работу |
Ферменты |
