Характеристика белков
|
|Глутаминовая |1866|Растительные |Г. Риттхаузен |
|кислота | |белки | |
|Аспарагиновая |1868|Конглутин, |Г. Риттхаузен |
|кислота | |легумин (ростки| |
| | |спаржи) | |
|Фенилаланин |1881|Ростки люпина |Э. Шульце, И, |
| | | |Барбьери |
|Аланин |1888|Фиброин шелка |Т. Вейль |
|Лизин |1859|Казеин |Э. Дрексель |
|Аргинин |1895|Вещество рога |С. Гедин |
|Гистидин |1896|Стурин,гистоны |А. Кессель |
|Цистин |1899|Вещество рога |К. Мёрнер |
|Валин |1901|Казеин |Э. Фишер |
|Пролин |1901|Казеин |Э. Фишер |
|Гидроксипролин |1902|Желатина |Э. Фишер |
|Триптофан |1902|Казеин |Ф.Гопкинс, Д, Кол|
|Изолейцин |1904|Фибрин |Ф.Эрлих |
|Метионин |1922|Казеин |Д. Мёллер |
|Треонин |1925|Белки овса |С. Шрайвер и др. |
|Гидроксилизин |1925|Белки рыб |С. Шрайвер и др. |
Для формирования современных представлений о структуре белка существенное
значение имели работы по расщеплению белковых веществ протеолитическими
ферментами. Одним из первых их использует Г. Мейснер. В 1850 г. К. Леман
предлагает называть пептонами продукты разложения белков пепсином. Изучая
этот процесс, Ф. Хоппе-Зайлер и Ш. Вюрц в 70-х годах прошлого столетия
пришли к важному выводу, что пептоны образуются в результате гидролиза
белков ферментом. Они были весьма близки к правильному толкованию таких
экспериментов с позиций структурной химии, но, к сожалению, последнего шага
на пути к теории строения белка сделать не сумели. Очень близок к истине
был и А. Я. Данилевский, который в своей работе "Исследование состава,
физического и химического строения продуктов распадения белковых веществ и
генетических отношений между различными их видами" справедливо утверждал,
что белки построены из аминокислот и имеют полимерную природу.
Дальнейшие структурные исследования белка, а также основополагающие работы
Т. Курциуса по синтезу пептидов привели в конце концов к формулированию
пептидной гипотезы, согласно которой белки построены из аминокислот,
соединенных пептидными связями -СО-NH-. В 1902 Э. Фишер создал метод
анализа и разделения аминокислот, основанный на переводе их в сложные
эфиры, которые можно было подвергать фракционной перегонке, не опасаясь
разложения. С помощью этого метода провел качественное и количественное
определение продуктов расщепления белков и открыл аминокислоты валин,
пролин и гидроксипролин. Позднее из аминокислот он получил продукты их
конденсации, названные полипептидами. Последовательно синтезировал ди-, три-
и т.д. пептиды, всего около 125. Один из них, состоящий из 18 аминокислот,
долгое время оставался наиболее сложным из всех синтезированных
органических соединений с известной структурой. Фишер установил механизм
соединения аминокислот в линейные цепочки через образование пептидной связи
(и ввел этот термин), разработал методы синтеза D- и L-аминокислот.
Пептидная теория получила полное подтверждение в
дальнейших исследованиях. Изучение строения белков было поставлено на
прочную научную основу.
В 1934 г. Лайнус Полинг совместно с А.E. Мирски сформулировал теорию
строения и функции белка. В 1936 г. он положил начало изучению атомной и
молекулярной структуры белков и аминокислот (мономеров, из которых состоят
белки) с применением рентгеновской кристаллографии.В 1942 г. Полингу и его
коллегам, получив первые искусственные антитела, удалось изменить
химическую структуру некоторых содержащихся в крови белков, известных как
глобулины.В 1951 г. П. и Р.Б. Кори опубликовали первое законченное описание
молекулярной структуры белков. Это был результат исследований, длившихся
долгих 14 лет. Применяя методы рентгеновской кристаллографии для анализа
белков в волосах, шерсти, мускулах, ногтях и других биологических тканях,
они обнаружили, что цепи аминокислот в белке закручены одна вокруг другой
таким образом, что образуют спираль. Это описание трехмерной структуры
белков ознаменовало крупный прогресс в биохимии.
Классификация белков.
Из-за относительно больших размеров белковых молекул , сложности их
строения и отсутствия достаточно точных данных о структуре большинства
белков еще нет рациональной химической классификации белков. Существующая
классификация в значительной мере условна и построена главным образом на
основании физико-химических свойств белков, источников их получения ,
биологической активности и других, нередко случайных, признаков. Так, по
физико-химическим свойствам белки делят на фибриллярные и глобулярные , на
гидрофильные(растворимые) и гидрофобные (нерастворимые) и т.п. По источнику
получения белки подразделяют на животные, растительные и бактериальные; на
белки мышечные, нервной ткани, кровяной сыворотки и т.п.; по биологической
активности – на белки-ферменты, белки-гормоны, структурные белки,
сократительные белки, антитела и т.д. Следует, однако, иметь в виду, что из-
за несовершенства самой классификации, а также вследствие исключительного
многообразия белков многие из отдельных белков не могут быть отнесены ни к
одной из описываемых здесь групп.
Все белки принято делить на простые белки ,или протеины, и сложные
белки , или протеиды (комплексы белков с небелковыми соединениями).Простые
белки являются полимерами только аминокислот; сложные, помимо остатков
аминокислот, содержат также небелковые, так называемые простетические
группы.
Протеины представляют собой простые белки, состоящие только из остатков
аминокислот. Они широко распространены в животном и растительном мире.
Гистоны
Имеют сравнительно низкую молекулярную массу (12-13 тыс.), с
преобладанием щелочных свойств. Локализованы в основном в ядрах клеток.
Растворимы в слабых кислотах, осаждаются аммиаком и спиртом. Имеют только
третичную структуру. В естественных условиях прочно связаны с ДНК и входят
в состав нуклеопротеидов. Основная функция — регуляция передачи
генетической информации с ДНК и РНК (возможна блокировка передачи).
Протамины
Самая низкая молекулярная масса (до 12 тыс.). Проявляет выраженные
основные свойства. Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах. Содержатся
в половых клетках и составляют основную массу белка хроматина. Как и
гистоны образуют комплекс с ДНК, функция - придают ДНК химическую
устойчивость.
Глютелины
Растительные белки, содержащиеся в клейковине семян злаковых и
некоторых других, в зеленых частях растений. Нерастворимые в воде,
растворах солей и этанола, но хорошо растворимы в слабых растворах щелочей.
Содержат все незаменимые аминокислоты, являются полноценными продуктами
питания.
Проламины
Растительные белки. Содержатся в клейковине злаковых растений.
Растворимы только в 70%-м спирте (это объясняется высоким содержанием
пролина и неполярных аминокислот).
Протеиноиды
Белки опорных тканей (кость, хрящ, связки, сухожилия, ногти, волосы).
Нерастворимые или трудно растворимые в воде, солевых и водно-спиртовых
смесях белки с высоким содержанием серы. К протеиноидам относятся кератин,
коллаген, фиброин.
Альбумины
Невысокой молекулярной массой (15-17 тыс.). Характерны кислые
свойства. Растворимы в воде, и слабых солевых растворах. Осаждаются
нейтральными солями при 100%-м насыщении. Участвуют в поддержании
осмотического давления крови, транспортируют с кровью различные вещества.
Содержатся в сыворотке крови, молоке, яичном белке.
Глобулины
Молекулярная масса до 100 тыс.. В воде нерастворимы, но растворимы в
слабых солевых растворах и осаждаются в менее концентрированных растворах
(уже при 50%-м насыщении). Содержатся в семенах растений, особенно в
бобовых и масленичных; в плазме крови и в некоторых других биологических
жидкостях. Выполняющие функцию иммунной защиты, обеспечивают устойчивость
организма к вирусным инфекционным заболеваниям.
Сложные белки делят на ряд классов в зависимости от характера
простетической группы.
Фосфопротеины
Имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту.
Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок
желтков яиц). Такая локализация фосфопротеидов свидетельствует о важном их
значении для развивающегося организма. У взрослых форм эти белки
присутствуют в костной и нервной тканях.
Липопротеины
Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. По
строению это небольшого размера (150-200 нм) сферические частицы, наружная
оболочка которых образована белками (что позволяет им передвигаться по
крови), а внутренняя часть — липидами и их производными. Основная функция
липопротеинов — транспорт по крови липидов. В зависимости от количества
белка и липидов, липопротеиды подразделяются на хиломикроны, липопротеиды
низкой плотности (ЛПНП) и высокой плотности (ЛПВП), которые иногда
обозначаются как (- и (-липопротеиды.
Металлопротеины
Содержат катионы одного или нескольких металлов. Наиболее часто это —
железо, медь, цинк, молибден, реже марганец, никель. Белковый компонент
связан с металлом координационной связью.
Гликопротеины
Простетическая группа представлена углеводами и их производными.
Исходя из химического строения углеводного компонента, выделяют 2 группы:
Истинные — в качестве углеводного компонента наиболее часто встречаются
моносахариды. Пр
| |  скачать работу |
Характеристика белков |
