Характеристика белков
отеогликаны — построены из очень большого числа
повторяющихся единиц, имеющих дисахаридный характер (гиалуроновая кислота,
гипарин, хондроитин, каротинсульфаты).
Функции: структурно-механическую (имеются в коже, хряще, сухожилиях);
каталитическую (ферменты); защитную; участие в регуляции клеточного
деления.
Хромопротеины
Выполняют ряд функций: участие в процессе фотосинтеза и окислительно-
восстановительных реакциях, транспорт С и СО2. Являются сложными белками,
простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями.
Нуклеопротеины
Роль протеистической группы выполняет ДНК или РНК. Белковая часть
представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с
протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами — в соматических
клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-гистона.
Нуклепротеинами по своей природе являются вне клетки вирусы — это комплексы
вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки — капсида.
Состав и строение
Пептидная связь
Белки представляют собой нерегулярные полимеры, построенные из
остатков (-аминокислот, общую формулу которых в водном растворе при
значениях pH близких к нейтральным можно записать как NH3+CHRCOO– . Остатки
аминокислот в белках соединены амидной связью между (-амино- и (-
карбоксильными группами. Связь между двумя (-аминокислотными остатками
обычно называется пептидной связью, а полимеры, построенные из остатков (-
аминокислот, соединенных пептидными связями, называют полипептидами. Белок
как биологически значимая структура может представлять собой как один
полипептид, так и несколько полипептидов, образующих в результате
нековалентных взаимодействий единый комплекс.
Все входящие в пептидную связь атомы располагаются в одной плоскости
(планарная конфигурация).
Расстояние между атомами С и N (в -СО-NH-связи) равно 0,1325 нм, то
есть меньше нормального расстояния между (-углеродным атомом и атомом N той
же цепи, выражаемого величиной 0,146 нм. Вместе с тем оно превышает
расстояние между атомами С и N, соединенными двойной связью (0,127 нм).
Таким образом, связь С и N в -СО-NH -группировке может рассматриваться как
промежуточная между простой и двойной вследствие сопряжения ?-электронов
карбонильной группы со свободными электронами атома азота. Это определенным
образом сказывается на свойствах полипептидов и белков: по месту пептидных
связей легко осуществляется таутомерная перегруппировка, приводящая к
образованию енольной формы пептидной связи, отличающейся повышенной
реакционной способностью.
Элементный состав белков
Белки содержат в среднем около 1 6% азота, 50-55% углерода , 21-
23% кислорода , 15-17% азота , 6-7% водорода , 0,3-2,5% серы . В составе
отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые
другие макро- и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах.
Содержание основных химических элементов в белках может различаться,
за исключением азота, концентрация которого характеризуется наибольшим
постоянством.
Для изучения аминокислотного состава белков используется главным
образом метод гидролиза, то есть нагревание белка с 6-10 моль/ литр
соляной кислотой при температуре 100-110 0С. получают смесь (-аминокислот,
из которых можно выделить индивидуальные аминокислоты. Для количественного
анализа этой смеси в настоящее время применяют ионообменную и бумажную
хроматографию. Сконструированы специальные автоматические анализаторы
аминокислот.
Разработаны также ферментативные методы ступенчатого расщепления
белка. Некоторые ферменты расщепляют макромолекулу белка специфически –
только в местах нахождения определенной аминокислоты. Так получают продукты
ступенчатого расщепления - пептоны и пептиды, последующим анализом
которых устанавливают их аминокислотный остаток.
В результате гидролиза различных белков выделено не более 30 (-
аминокислот. Двадцать из них встречаются чаще других.
При образовании молекулы белка или полипептида (-аминокислоты могут
соединяться в различной последовательности . Возможно огромное число
различных комбинаций, например из 20 (-аминокислот можно образовать больше
1018 комбинаций. Существование различного типа полипептидов практически
неограничено.
Последовательность соединения аминокислот в том или ином белке
устанавливают путем ступенчатого расщепления или рентгеноструктурным
анализом.
Для идентификации белков и полипептидов используют специфические
реакции на белки. Например :
а) ксантопротеиновая реакция ( появление желтого окрашивания при
взаимодействии с концентрированной азотной кислотой, которое в присутствии
аммиака становиться оранжевым ; реакция связана с нитрованием остатков
фенилаланина и тирозина);
б) биуретовая реакция на пептидные связи – действие разбавленного
сульфата меди (II) на слабощелочной раствор белка сопровождающийся
появлением фиолетово-синей окраски раствора ,что обусловлено
комплексообразованием между медью и полипептидами.
в) реакция Миллона (образование желто-коричневого окрашивания при
взаимодействии с Hg(NO3)2 + HNO3 + HNO2;
Молекулярная масса
Белки являются высокомолекулярными соединениями. Это полимеры,
состоящие из сотен и тысяч аминокислотных остатков — мономеров.
Соответственно и молекулярная масса белков находится в пределах 10000-
1000000. Так, в составе рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК)
содержится 124 аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляет
примерно 14000. Миоглобин (белок мышц), состоящий из 153 аминокислотных
остатков, имеет молекулярную массу 17000, а гемоглобин – 64500 (574
аминокислотных остатка). Молекулярные массы других белков более высокие: (-
глобулин (образует антитела) состоит из 1250 аминокислот и имеет
молекулярную массу около 150000, а молекулярная масса белка вируса гриппа –
320 000 000.
Аминокислоты
В настоящее время в различных объектах живой природы обнаружено до 200
различных аминокислот. В организме человека их, например, около 60. Однако
в состав белков входят только 20 аминокислот, называемых иногда природными.
Аминокислоты — органические кислоты, у которых атом водорода (-
углеродного атома замещен на аминогруппу –NH2. Следовательно, по химической
природе это (-аминокислоты с общей формулой:
COOH
H–C*–NH2
R
Из формулы видно, что в состав всех аминокислот входят следующие общие
группировки: –C–, –NH2, –COOH. Боковые же цепи (радикалы –R) аминокислот
различаются. Природа радикалов разнообразна: от атома водорода до
циклических соединений. Именно радикалы определяют структурные и
функциональные особенности аминокислот.
Все аминокислоты, кроме простейшей аминоуксусной кислоты — глицина
(NH3+CH2COO() имеют хиральный атом - C*- и могут существовать в виде двух
энантиомеров (оптических изомеров): L-изомер и D-изомер.
В состав всех изученных в настоящее время белков входят только
аминокислоты L-ряда, у которых, если рассматривать хиральный атом со
стороны атома H, группы NH3+, COO( и радикал -R расположены по часовой
стрелке. Необходимость при построении биологически значимой полимерной
молекулы строить ее из строго определенного энантиомера очевидна — из
рацемической смеси двух энантиомеров получилась бы невообразимо сложная
смесь диастереоизомеров. Вопрос, почему жизнь на Земле основана на белках,
построенных именно из L-, а не D-(-аминокислот, до сих пор остается
интригующей загадкой. Следует отметить, что D-аминокислоты достаточно
широко распространены в живой природе и, более того, входят в состав
биологически значимых олигопептидов.
Структура
При изучении состава белков было установлено, что все они построены по
единому принципу и имеют четыре уровня организации: первичную, вторичную,
третичную, а отдельные из них и четвертичную структуры.
Первичная структура
Представляет собой линейную цепь аминокислот (полипептид),
расположенных в определенной последовательности с четким генетически
обусловленным порядком чередования и соединенных между собой пептидными
связями.
[pic]
Пептидная связь образуется за счет (-карбоксильной группы одной
аминокислоты и (-аминной группы другой
К настоящему времени установлены последовательности
аминокислот для нескольких тысяч различных белков. Запись структуры белков
в виде развернутых структурных формул громоздка и не наглядна. Поэтому
используется сокращенная форма записи — трехбуквенная или однобуквенная.
При записи аминокислотной последовательности в полипептидных или
олигопептидных цепях с помощью сокращенной символики предполагается, если
это особо не оговорено, что (-аминогруппа находится слева, а (-
карбоксильная группа — справа. Соответствующие участки полипептидной цепи
называют N-концом (аминным концом) и С-концом (карбоксильным концом), а
аминокислотные остатки — соответственно N-концевым и С-концевым остатками.
Вторичная структура
Вторичной структурой называют конформацию, которую образу
| |  скачать работу |
Характеристика белков |
