Главная    Почта    Новости    Каталог    Одноклассники    Погода    Работа    Игры     Рефераты     Карты
  
по Казнету new!
по каталогу
в рефератах

Характеристика белков

ет
полипептидная  цепь.  Для  высокомолекулярных  белков  характерна  структура
спирали.
Впервые  такая  структура  на  основе  рентгеноструктурного   анализа   была
обнаружена при изучении главного белка волос  и  шерсти  -(-  кератина   (Л.
Полинг).  Ее  назвали  (-структурой  или  (-спиралью.  Обычно  в   природных
продуктах  встречаются белки со строением правой спирали,  хотя  известна  и
структура левой спирали.
Спиральные структуры белка.
      Для полипептидных цепей известно несколько различных  типов  спиралей.
Если при наблюдении вдоль  оси  спирали  она  удаляется  от  наблюдателя  по
часовой стрелке, то спираль  считается  правой  (правозакрученной),  а  если
удаляется  против  часовой  стрелки  —  левой  (левозакрученной).   Наиболее
распространена  правая  (-спираль  (предложена  Л.  Полингом  и  Р.   Кори).
Идеальная (-спираль имеет шаг 0,54 нм и  число  однотипных  атомов  на  один
виток спирали 3,6.   строение  спирали  стабилизируется  внутримолекулярными
водородными связями.
      В  природных  белках  существуют  лишь  правозакрученные  (-спиральные
конформации полипептидных цепей, что сопряжено с наличием в  белковых  телах
аминокислот только L-ряда (за исключением особых случаев).
      При растяжении  (-кератина образуется вещество с другими свойствами  -
(-кератин. При растяжении спираль макромолекулы белка превращается в  другую
структуру  ,  напоминающую  линейную.  Отдельные  полипептидные  цепи  здесь
связаны межмолекулярными водородными связями. Эта структура  называется   (-
структурой ( структура складчатого листа, складчатого слоя)
Складчатые структуры белка.
      Одним из распространенных примеров складчатой периодической  структуры
белка являются так  называемые  (-складки,  состоящие  из  двух  фрагментов,
каждый из которых представлен полипептидом.
      (-складки  также  стабилизируются  водородными  связями  между  атомом
водорода аминной группы одного фрагмента и  атомом  кислорода  карбоксильной
группы другого фрагмента. При этом фрагменты могут иметь  как  параллельную,
так и антипараллельную ориентацию относительно друг друга.
      Для  того  чтобы  два  участка  полипептидной  цепи  располагались   в
ориентации, благоприятствующей  образованию  (-складок,  между  ними  должен
существовать   участок,   имеющий   структуру,   резко    отличающийся    от
периодической.
      Возникновение (- и (-структур в белковой молекуле является  следствием
того, что аминокислоты и в составе полипептидных  цепей  сохраняют  присущую
им способность  к  образованию  водородных  связей.  Таким  образом,  крайне
важное свойство аминокислот — соединяться друг с другом водородными  связями
в процессе образования кристаллических препаратов — реализуется  в  виде  (-
спиральной конформации или (-структуры в белковой  молекуле.  Следовательно,
возникновение  указанных  структур  допустимо  рассматривать   как   процесс
кристаллизации участков  полипептидной  цепи  в  пределах  одной  и  той  же
белковой молекулы.

       Третичная структура

      Сведения о чередовании аминокислотных остатков  в  полипептидной  цепи
(первичная  структура)  и  наличие  в  белковой  молекуле   спирализованных,
слоистых и неупорядоченных ее фрагментов (вторичная структура) еще  не  дают
полного представления ни об объеме, ни о форме,  ни  тем  более  о  взаимном
расположении участков полипептидной цепи по  отношению  друг  к  другу.  Эти
особенности строения белка выясняют при изучении  его  третичной  структуры,
под которой  понимают  —  общее  расположение  в  пространстве  составляющих
молекул одной или нескольких полипептидных цепей,  соединенных  ковалентными
связями. То есть третичная конфигурация — реальная трехмерная  конфигурация,
которую  принимает  в  пространстве  закрученная  спираль,  которая  в  свою
очередь свернута спиралью. У такой структуры в пространстве имеются  выступы
и впадины с обращенными наружу функциональными группами.
      Полное представление о третичной структуре дают координаты всех атомов
белка.  Благодаря  огромным  успехом  рентгеноструктурного   анализа   такие
данные, за исключением координат атомов водорода получены для  значительного
числа белков. Это огромные  массивы  информации,  хранящиеся  в  специальных
банках данных на машиночитаемых носителях,  и  их  обработка  немыслима  без
применения  быстродействующих   компьютеров.   Полученные   на   компьютерах
координаты атомов дают полную информацию  о  геометрии  полипептидной  цепи,
что позволяет  выявить  спиральную  структуру,  (-складки  или  нерегулярные
фрагменты.
      Третичная   структура   формируется   в    результате    нековалентных
взаимодействий (электростатические,  ионные,  силы  Ван-дер-Ваальса  и  др.)
боковых радикалов, обрамляющих  (-спирали  и  (-складки,  и  непериодических
фрагментов  полипептидной  цепи.  Среди   связей,   удерживающих   третичную
структуру, следует отметить:
а) дисульфидный мостик (–S–S–) между двумя остатками цистеина;
б)  сложноэфирный  мостик  (между  карбоксильной  группой  и   гидроксильной
группой);
в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой);
г) водородные связи между группами   -СО -  и  -NH-;
      Третичной структурой объясняется специфичность белковой  молекулы,  ее
биологическая активность.
      Первые  пространственные  модели  молекул   белка   —   миоглобина   и
гемоглобина — построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко-
удери Кендрю (родился в 1917 г.) и Макс  Фердинанд  Перуц  (родился  в  1914
г.).  При  этом  они  использовали  данные  экспериментов  с  рентгеновскими
лучами. За исследования в области строения белков Кендрю и Перуц в  1962  г.
были удостоены Нобелевской  премии.  А  в  конце  столетия  была  определена
третичная структура уже нескольких тысяч белков.
       Четвертичная структура
      У  большинства  белков  пространственная   организация   заканчивается
третичной структурой, но для некоторых белков с молекулярной  массой  больше
50-100  тысяч,  построенных  из  несколько  полипептидных  цепей  характерна
четвертичная.
      Сущность такой структуры в объединении несколько полимерных цепей были
в  единый  комплекс.  Такой  комплекс  также  рассматривается   как   белок,
состоящий  из  нескольких  субъединиц.  Белки,   состоящие   из   нескольких
субъединиц, широко распространены  в  природе  (гемоглобин,  вирус  табачной
мозаики,  фосфорилаза,  РНК-полимераза).  Субъединицы   принято   обозначать
греческими буквами (так у гемоглобина имеется по две  (  и  (  субъединицы).
Наличие  нескольких  субъединиц  важно  в  функциональном  отношении  —  оно
увеличивает степень насыщения кислородом.
 [pic]Четвертичная структура ( клубок белков)
      Четвертичная  структура  стабилизируется  в  основном  силами   слабых
воздействий:
а) водородная; б) гидрофобная;  в)  ионные;  г)  ковалентные  (дисульфидные,
пептидные).
      Денатурация белков
      Денатурация  белка  —   разрушение   сил   (связей),   стабилизирующих
четвертичную, третичную и вторичную структуры,  приводящее  к  дезориентации
конфигурации белковой молекулы и  сопровождаемое  изменением  растворимости,
вязкости, химической активности, характера рассеивания рентгеновских  лучей,
снижением или полной потерей биологической функции.
      Различают физические (температура, давление, механическое воздействие,
ультразвуковое и ионизирующее  излучения)  и  химические  (тяжелые  металлы,
кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды)  факторы,  вызывающие
денатурацию.
Обратным процессом является  ренатурация,  то  есть  восстановление  физико-
химических и  биологических  свойств  белка.  Иногда  для  этого  достаточно
удалить  денатурирующий  объект.  Ренатурация  невозможна   если   затронута
первичная структура.

Химические и физические свойства
      Несмотря  на  внешнее  несходство,  различные   представители   белков
обладают некоторыми общими свойствами.
      Так,  поскольку  все  белки  являются  коллоидными  частицами  (размер
молекул лежит в пределах 1 мкм до 1 нм),  в  воде  они  образуют  коллоидные
растворы.  Эти  растворы  характеризуются  высокой  вязкостью,  способностью
рассеивать  лучи  видимого  света,  не   проходят   сквозь   полупроницаемые
мембраны.
      Вязкость  раствора  зависит  от  молекулярной  массы  и   концентрации
растворенного вещества. Чем  выше  молекулярная  масса,  тем  раствор  более
вязкий. Белки как высокомолекулярные соединения  образуют  вязкие  растворы.
Например, раствор яичного белка в воде.
      Коллоидные  частицы  не  проходят   через   полупроницаемые   мембраны
(целлофан, коллоидную пленку), так как их  поры  меньше  коллоидных  частиц.
Непроницаемыми для белка являются все биологические мембраны.  Это  свойство
белковых растворов широко  используется  в  медицине  и  химии  для  очистки
белковых  препаратов  от  посторонних  примесей.  Такой  процесс  разделения
называется диализом.  Явление  диализа  лежит  в  основе  действия  аппарата
“искусственная почка”, который широко используется в  медицине  для  лечения
острой почечной недостаточности.
      Белки способны к набуханию, характеризуются оптической  активностью  и
подвижностью в электрическом поле, некоторые растворимы в воде. Белки  имеют
изоэлектрическую точку.
      Важнейшим свойством  белков  является  их  способность  проявлять  как
кислые, так и  основные  свойства,  то  есть  выступать  в  роли  амфотерных
электролитов.  Это   обеспечивается   за   счет   различных   диссоциирующих
группировок, входящих в состав радикалов  аминокислот.  Например,  кислотные
свойства белку придают карбоксильные  группы  аспарагиновой  и  глутаминовой
аминокислот, а щелочные — радикалы аргинина, лизина и гистидина. Чем  больше
дикарбоновых аминокислот содержится в белке,  тем  сильнее  проявляются  его
ки
12345След.
скачать работу

Характеристика белков

 

Отправка СМС бесплатно

На правах рекламы


ZERO.kz
 
Модератор сайта RESURS.KZ