Характеристика белков
слотные свойства и наоборот.
Эти же группировки имеют и электрические заряды, формирующие общий
заряд белковой молекулы. В белках, где преобладают аспарагиновая и
глутаминовая аминокислоты, заряд белка будет отрицательным, избыток
основных аминокислот придает положительный заряд белковой молекуле.
Вследствие этого в электрическом поле белки будут передвигаться к катоду
или аноду в зависимости от величины их общего заряда. Так, в щелочной среде
(рН 7–14) белок отдает протон и заряжается отрицательно (движение к аноду),
тогда как в кислой среде (рН 1–7)
подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится катионом
(движение к катоду):
NH3+ кислая ср. NH3+ щелочная ср.
NH2
R R
R
COOH COO –
COO –
Катион Амфион
Анион
Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как катиона или
аниона, является реакция среды, которая определяется концентрацией
водородных ионов и выражается величиной рН. Однако при определенных
значениях рН число положительных и отрицательных зарядов уравнивается и
молекула становится электронейтральной, то есть она не будет перемещаться в
электрическом поле. Такое значение рН среды определяется как
изоэлектрическая точка белков. При этом белок находится в наименее
устойчивом состоянии и при незначительных изменениях рН в кислую или
щелочную сторону легко выпадает в осадок. Для большинства природных белков
изоэлектрическая точка находится в слабокислой среде (рН 4,8–5,4), что
свидетельствует о преобладании в их составе дикарбоновых аминокислот.
Свойство амфотерности лежит в основе буферных свойств белков и их
участии в регуляции рН крови. Величина рН крови человека отличается
постоянством и находится в пределах 7,36–7,4 , несмотря на различные
вещества кислого или основного характера, регулярно поступающие с пищей или
образующиеся в обменных процессах, следовательно, существуют специальные
механизмы регуляции кислотно-щелочного равновесия внутренней среды
организма.
Белки активно вступают в химические реакции. Это свойство связано с
тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные
функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. Важно,
что такие взаимодействия происходят и внутри белковой молекулы, в
результате чего образуется пептидная, водородная, дисульфидная и другие
виды связей. К радикалам аминокислот, а, следовательно, и белков, могут
присоединяться различные соединения и ионы.
Белки обладают большим сродством к воде, то есть они гидрофильны. Это
значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе
диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют
водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от
склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от
структуры белка. Например, альбумины более легко связываются с молекулами
воды и имеют относительно большую водную оболочку, тогда как глобулины,
фибриноген присоединяют воду хуже, и гидратная оболочка и них меньше. Таким
образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами:
наличием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки.
При удалении этих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может
быть обратимым и необратимым.
Обратимое осаждение белков (высаливание) предполагает выпадение белка
в осадок под действием определенных веществ, после удаления которых он
вновь возвращается в свое исходное (нативное) состояние. Для высаливания
белков используют соли щелочных и щелочноземельных металлов (наиболее часто
в практике используют сульфат натрия и аммония). Эти соли удаляют водную
оболочку (вызывают обезвоживание) и снимают заряд. Между величиной водной
оболочки белковых молекул и концентрацией солей существует прямая
зависимость: чем меньше гидратная оболочка, тем меньше требуется солей.
Так, глобулины, имеющие крупные и тяжелые молекулы и небольшую водную
оболочку, выпадают в осадок при неполном насыщении раствора солями, а
альбумины как более мелкие молекулы, окруженные большой водной оболочкой —
при полном насыщении.
Необратимое осаждение связано с глубокими внутримолекулярными
изменениями структуры белка, что приводит в потере ими нативных свойств —
денатурации , которая влечет потерю растворимости, биологической активности
и т.д. Необратимое осаждение можно вызвать кипячением, действием
концентрированными растворами некоторых из минеральных и органических
кислот, солями тяжелых металлов . Примером естественно вызванной
денатурации служит расщепление белков в желудке, где имеется сильнокислая
среда (рН 0,5–1,5), под действием протеолитических ферментов. Денатурация
белков положена в основу лечения отравления тяжелыми металлами, когда
больному вводят per os (“через рот”) молоко или сырые яйца с тем, чтобы
металлы адсорбировались на поверхности денатурирующего белка и не
действовали на белки слизистой оболочки желудка и кишечника, а также не
всасывались в кровь.
Гидролиз белка достигается при помощи кипячения белка с сильными
минеральными кислотами (кислотный гидролиз) или основаниями (щелочной
гидролиз). Схема следующая:
О H О Н О
О
NH2 — СН—С—N—СH—С—N—СН—С— ·· + nH2O ·· + NH2—СН—С—ОН +
R1 R2 R3
R1
O O
+ NH2—СН—С—ОН + NH2—СН—С—ОН + ··
R2 R3
Химический синтез
Химический синтез белков имеет большое практическое и теоретическое
значение. В практическом отношении важны белковые гормоны — инсулин и
вазопрессин, в настоящее время получаемые синтетическим путем. Умение
производить искусственным путем необходимые белки откроет огромные ресурсы
для использования в медицине, технике и т.д.
Традиционные методы синтеза регулярных полимеров позволяют получить
сополимеры, состоящие из двух (или более) сходных типов мономеров со
статистическим распределением их по цепи, в том числе белков. В частности,
возможно получение гомополимеров или статистических сополимеров, состоящих
из аминокислотных остатков, связанных пептидными связями (полиаминокислот).
В качестве примера можно привести процесс получения полиаминокислот,
основанный на конденсации N-карбоксиангидридов аминокислот, образуемых из
соответствующих аминокислот обработкой фосгеном:
Эти соединения содержат электрофильную ангидридную группу, которая
может атаковать алифатическую аминогруппу аминокислоты, используемой в
качестве затравки, с выделением СО2 и одновременном освобождением новой
аминогруппы из атакующей молекулы N-карбоксиангидрида, таким образом,
открывая возможность поликонденсации:
Нетрудно заметить, что каждая стадия поликонденсации (с учетом реакции
образования N-карбоксиангидридов аминокислот) сопровождается превращением
молекулы COCl2 в CO2 и 2HCl, что термодинамически выгодно и является
источником свободной энергии для образования пептидной связи.
При синтезе нерегулярных полипептидов базируются также на активации
карбоксильных групп. Большинство из них базируется на использовании N,N-
дициклогексилкарбодиимида (ДЦК). Он способен в присутствии RCOO( и амина
NH2R’ осуществить активацию карбоксильных групп:
Промежуточным соединением является O-ацил-N,N’-дициклогексилмочевину
(ДЦМ):
Значение белков
Функции белков чрезвычайно многообразны. Каждый данный белок как
вещество с определенным химическим строением выполняет одну
узкоспециализированную функцию и лишь в нескольких отдельных случаях —
несколько взаимосвязанных. Например, гормон мозгового слоя надпочечников
адреналин, поступая в кровь, повышает потребление кислорода и артериальное
давление, содержание сахара в крови, стимулирует обмен веществ, а также
является медиатором нервной системы у холоднокровных животных.
Белки
Схема практического значения белков
.
Каталитическая (ферментативная) функция
Многочисленные биохимические реакции в живых организмах протекают в
мягких условиях при температурах, близких к 40(С, и значениях рН близких к
нейтральным. В этих условиях скорости протекания большинства реакций
ничтожно малы, поэтому для их приемлемого осуществления необходимы
специальные биологические катализаторы — ферменты. Даже такая простая
реакция, как дегидратация угольной кислоты:
CO2 + H2O HCO3-+ H+
катализируется ферментом карбоангидразой. Вообще все реакции, за
исключением реакции фотолиза воды 2H2O(4H+ + 4e- + O2, в живых организмах
катализируются ферментами (реакции синтеза, осуществляются при помощи
ферментов синтетаз, реакции гидролиза — при помощи гидролаз, окисле
| |  скачать работу |
Характеристика белков |
